但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果

 PAGE (PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)  圖3-19(a) 顯示將不同樣品注入聚丙烯醯胺膠體上 方之樣品槽中，通以電流後蛋白質樣品將進入膠體中。一般蛋白質電泳是由負極向正極移動。  圖3-19(b) 顯示電泳完成後，可利用如 Coomassie blue 等呈色劑（與蛋白質結合但不與膠體結合）加以處理，使蛋白質色帶呈色而能以肉眼觀察。每一個色帶均代表一種不同的蛋白質（或蛋白質次單元）；小分子蛋白質在膠體中泳動之速度較大分子快，因此會出現於較接近膠體底部處。圖中所示為大腸桿菌核糖核酸聚合酶的純化，由左至右各行表示蛋白質經過各步驟純化後所得到的結果。如最右一行所示，最終純化的蛋白質含有四種次單元。 圖 3-19 電泳。 精氨酸一般用來概估蛋白質分子量與純度之電泳法會使用到清潔劑十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate；SDS）。  SDS 會與大多數蛋白質結合，且大約與蛋白質分子量成正比。

絲纖維蛋白富含甘胺酸與甲胺酸(Ala)，且每兩個胺基酸就有一個甘胺酸出現纖維狀蛋白因具有特殊的一級結構(特定的胺基酸組成與排列)而形成特殊構造，再次驗證Anfinsen等人對蛋白質結構的形成與結構功能關係的論點 1. 蛋白質的構形變化蛋白質分子為dynamic分子以球狀蛋白為例- 分子的振動，如胺基酸側鏈的擺動*等，變化微小，有如“breathe”般 - 構形的變化(conformational change)*，變化較顯著，與蛋白質的活性或功能有關 2. 蛋白質構形變化的例子酵素與受質，血紅素與O2與肌肉收縮時肌凝蛋白與肌動蛋白(Ca+2的角色) 3.

蛋白質(肝糖磷解酶)因特定胺基酸接上特定的化學基團(磷酸基)後而改變其活性，胺基酸此修飾作用屬共價鍵結的形成，因此活性變化之間需其他酵素的參與* 阻害劑Amplification of signal磷酸化磷酸化 - 共價修飾的調控機制通常是細胞代謝受激素調節的方式，有訊號放大的效果 5. 其他機制與其他蛋白質的接合作用- 如蛋白質激酶A (protein kinase A, PKA)*與調節次單元的接合 - 如調鈣蛋白(calmodulin)可調控受Ca2+調節的蛋白質或酵素 蛋白質的分佈(compartmentation或localization)- 如葡萄糖運輸蛋白的細胞表面受胰島素的影響

 增加管柱長度將提高分離效果（即解析度增加）；但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果。 圖 3-17 管柱層析法。  個別蛋白質由於其性質之差異會以不同之速度通過層析管柱。胺基酸例如在陽離子交換層析法（cation exchange chromatography）中（圖3-18a），固相基質帶有負電荷基團。  此時樣品溶液中帶有淨正電荷之蛋白質通過基質之速度會遠較帶有淨負電荷之蛋白質慢，因為前者與基質間產生之交互作用延滯其通過速度。  兩種性質的蛋白質會分成兩個明顯的色帶，而蛋白質色帶在移動相中延展的情形會受到兩種因素影響：一是管柱造成性質差異的蛋白質分離的自然現象；二是擴散作用造成的色帶分散現象。  圖3-18(a) 顯示離子交換層析法利用蛋白質在特定 pH 值時之靜電荷差異進行分離。

此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每－後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒精氨酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現，也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62