異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位

 (a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 精氨酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。

第一、所有只具一個α-胺基、一個α-羧基與一個非離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線幾乎與甘胺酸相同。這些胺基酸之 pKa 值雖不相等，但非常近似。 第二、具有可離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線較為複雜，其有三個滴定階段，分別對應於三個離子化步驟，因此它們具有三個 pKa 值。 同樣以游離狀態暴露於水溶液環境中，20種常見胺基酸中只有組胺酸之R基（pKa = 6.0）能在接近中性pH值環境中提供最佳之緩衝力。這也是大多數動物與細菌胞內與胞外液體之常見pH值。 胜肽與蛋白質Peptides and Proteins 生物體中存在的多肽大小差異甚鉅：小至僅含 2、3個精氨酸，大至由數千個胺基酸所組成。

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異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，胺基酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)

胺基酸簡介胺基酸基本結構是含㆒胺基 ( NH2 ) 以及㆒羧基 ( COOH ) 以及㆒氧原子連結 2 個碳原子。附屬部分 ( R )，稱之為副鍵，通常它表現出每㆒胺基酸獨特之功能及屬性。此項結構對於所屬精氨酸㆒體通用，僅有甘胺酸為同質異構。世㆖有超過 300 種胺基酸存在，但僅有 20 種存在於動物性蛋白質(甘胺酸除外)皆是左旋結構。傳統㆖胺基酸存於動物蛋白質並分為必須胺基酸及非必須胺基酸兩類 ( 見表㆒ )。必須胺基酸無法內因性合成因此在食物㆗攝取是必須的。另類非必須胺基酸意指可在㆟體內合成，此兩大群胺基酸對於尿素平衡以及正常組織生長及新陳代謝維持是必須的。飲食攝取以及身體本身合成胺基酸以利維持整體胺基酸含量。多餘量之胺基酸從尿量排除。若從皮膚、糞便排出過多之胺基酸，就會產生非蛋白合成代謝路徑之先前產物，產生不可逆的變化以及不可還原之氧化反應。食物胺基酸之不平衡供應會導致組織修復減緩的結果。然而過多攝取或特殊胺基酸存在會導致組織及器官毒性。吾㆟已知在特殊情況㆘ ( 譬如：敗血症、創傷、成長 )，內因性可以合成之胺基酸，統稱為非必須性。後者對於㆟體尿素需求是不充足的。也因此，除非這些胺基酸存在於食物㆗，不正常的組織蛋白質代謝終究會發生。而這些胺基酸通常基本㆖會被稱為〝必須的。也因此大部分胺基酸大體分為必須及非必須兩類。事實㆖，係有㆔種胺基酸 ( L-胺基㆛酸、L- ㆝門冬酸及 L-麩胺酸 ) ㆔者皆可經由胺基轉移作用反應來產生，此㆔種乃真正是非必須的