殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 當胺基酸溶於水時

 蛋白酶（proteases）可催化鍵之水解切割，有些蛋白酶只切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵（表3-7），因此其切割產物之片段是可預測且具再現性的。另外也有幾種化學試劑可以切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵。 表 3-7 一些常見用以片段化多肽鏈方法之特性胜肽定序  每條由胰蛋白酶切割產生之胜肽片段均以艾德曼法 （Edman degradation）分別定序之。

蛋白質結構可分為數個層級蛋白質結構一般被定義為四個層級（圖3-16）描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 （主要是胜肽鍵與雙硫鍵）者稱為一級結構（primary structure），其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列 二級結構（secondary structure）指的是由胺基酸殘基形成的一些特定的穩定排列方式，在蛋白質中會是一再重複出現的結構模式 三級結構（tertiary structure）描述的是多肽的三度空間摺疊 當一蛋白質具有兩個或以上的次單元，則其次單元在空間中之排列則稱為四級結構（quaternary structure）

γ-羧基麩胺酸（γ-carboxyglutamate）也是一種相當重要的特殊胺基酸，存在於凝血蛋白凝血原及其他會與鈣離子結合的蛋白質中；鎖鏈離胺素（desmosine）則是一種較為複雜的特殊胺基酸，它是由四個 Lys殘基所組成的衍生物，存在於一種纖維狀蛋白質－彈性蛋白中。 硒半胱胺酸（selenocysteine）則是一種特殊的類型，這種特殊精氨酸殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 當胺基酸溶於水時， 會以雙質子離子或兩性離子

圖3-24 顯示牛胰島素(Bovine insulin)之胺基酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。  A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的  B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同 3-24 牛胰島素之胺基酸序列。  來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法，這也使得獲取胺基酸序列資料的方法更加多元性，而且這些資料對生化研究的諸多領域都非常重要。 短多肽可利用自動儀器進行定序

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之精氨酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。