原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列

 Chapter 3胺基酸、胜肽與蛋白質Amino Acids, Peptides, and Proteins 蛋白質是胺基酸的聚合物，由每一個彼此相鄰的胺基酸殘基（amino acid residue）以一種特殊的共價性鍵結作聯結（「殘基」一詞反應出胺基酸彼此相結合時脫去一個水分子的事實）。 胺基酸具有共同之結構特徵 常見的20種胺基酸都是α-胺基酸，它們的羧基與胺 基都是鍵結到同一個碳原子（即α碳）（見圖3-2）。這些胺基酸彼此之間的差異就在其支鏈R基團（ R groups）上，其結構、大小與帶電性的差異也影響 到各種胺基酸在水中的溶解度。  除了甘胺酸之外，所有常見胺基酸的α碳原子上均鍵結了四種不同的基團：羧基、胺基、R基團與一個氫原子（ 圖3-2 ） ； 因此α 碳原子是一個對掌中心 （chiral center）。 圖 3-2 胺基酸的一般結構。20種常見胺基酸已被賦予由三個英文字母組成的縮寫及以一個英文字母代表的符號，通常在表示蛋白質的胺基酸序列及組成時使用。 組成蛋白質的各種常見胺基酸 圖 3-3 α-胺基酸的立體異構化現象。

3-5 一個假想蛋白質之純化表 蛋白質可利用電泳分離與鑑定  另一種用以分離蛋白質的重要技術是基於帶電蛋白質分子在電場中之移動，此過程稱之為電泳 （electrophoresis）。不過，此方法通常不是用來純化大量蛋白質。  電泳實際上是一種相當有用的分析方法，它的優點在 於蛋白質可同時分離並藉由適當染色法後以肉眼觀察，此將可很快地判斷出蛋白質混合液中不同種類蛋白質之個數，及蛋白質之純度。另外，我們也可利用電泳決定蛋白質的幾種重要性質，如等電點與大約分子量。  蛋白質電泳最常使用之膠體介質為聚丙烯醯胺 (polyacrylamide)之胺基酸共價聯結聚合物（圖3-19）。聚丙烯醯胺膠體就像是個分子篩。  蛋白質之電荷質量比(Z/M)會影響其在膠體中之移動速率，而蛋白質的形狀也會影響其泳動。

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

陰影區以 pK1 = 2.34 與 pK2 = 9.60 為中心，顯示這些區域之 pH 值具有最大的緩衝能力。 胺基酸之滴定。 圖 3-11 化學環境對 pKa 值之作用效應。 滴定曲線可估算胺基酸帶電情形 另一項衍伸自胺基酸滴定曲線的資訊是胺基酸的淨電荷與環境溶液 pH 值之間的關係。以甘胺酸而言，在 pH 5.97 時，即其兩個滴定階段之間的曲線轉折變化點。此時甘胺酸主要以雙極性型態存在，即完全離子化但不帶淨電荷。 胺基酸淨電荷為 0 的特定 pH 值稱為等電點（isoelectric point）或等電 pH 值（isoelectric pH），簡稱為 pI。 胺基酸彼此之間酸鹼性質各異各種胺基酸彼此之間共有之性質可讓我們將其酸鹼性質簡化歸納出幾個通則：

蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 蛋白質的消化吸收所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝