動物食物㆗供給精氨酸以及甘胺酸可造成組織生長以及肌酸酐合成。尤有進者,若兩者同時給予其效果更為加成。對於健康㆟若給予甘胺酸及精氨酸,則可證實血漿㆗肌酸酐及肌酸會大量增加

 但精胺酸是代謝這些含氮廢物的重要胺基酸 所以嬰幼兒奶粉會添加精胺酸含氮廢物 蛋白質的消化吸收 不具有消化蛋白質的酵素,但可以把蛋白質食物咬碎,增加消化時的表面積,可以幫助後續酵素作用 胃部具有胃酸和胃蛋白酶1. 胃酸會讓蛋白質變性,失去蛋白質的2、3級結構,以利後續消化 2. 胃蛋白酶會切特定位置的胺基3. 嬰兒具有凝乳酶 十二指腸是蛋白質主要的消化場所


超分子結構的例子- DNA複製體(replisome)- 蛋白質降解體(proteasome)- 轉錄體(transcriptosome)- 凋亡體(apoptosome)- 發炎體(inflammasome)- ATP合成體(ATP synthasome)- 呼吸體(respirasome) 6. 維持蛋白質結構的作用力共價鍵結 - 如一級構造中的肽鍵與三四級結構中的雙硫鍵* 非共價作用力- 如二,三,四級結構中的氫鍵,離子鍵,凡得瓦爾力與疏水作用- 為弱的作用力,因此大部份蛋白質只能在溫和的環境(溫度, pH值)中發揮功能7. 蛋白質的變性(denaturation)蛋白質變性即是蛋白質因維持結構的作用力受破壞而失去特有的結構與活性 - 變性通常是蛋白質特有的構形遭受破壞,因此蛋白質變性有時是可逆的 牛胰臟分泌的RNase由124個胺基酸組成, 含有4個雙硫鍵 雙硫鍵 8. 蛋白質結構與功能的密切關係是由Anfinsen等人以核糖核酸水解酶(RNase)所進行的一系列實驗證明 RNase*含有124個胺基酸,有4個雙硫鍵 - 當以還原劑及尿素處理RNase*時,雙硫鍵被還原,非共價作用力被破壞,RNase發生“變性” ,喪失水解RNA的活性

部分肌酸量是來自於食物 48。其餘的從肝、腎、胰臟內因性生成。其來源有:精胺酸、甘胺酸以及㆙硫胺酸。 在整個合成路徑㆖,精胺酸作為㆒醯胺供應者,將精氨酸基轉移形成胍基㆚酸鹽以及鳥胺酸 49。㆘㆒步驟乃是㆙基與胍基㆚酸鹽結合利用㆙基供應形成 S-腺性㆙硫胺酸。後者形成肌酸酐以及 S-㆙基同胱氨酸 49。 動物食物㆗供給精氨酸以及甘胺酸可造成組織生長以及肌酸酐合成。尤有進者,若兩者同時給予其效果更為加成。對於健康㆟若給予甘胺酸及精氨酸,則可證實血漿㆗肌酸酐及肌酸會大量增加,但尿㆗排除量 ( 肌酸酐< 肌酸 ) 並不增加。顯示出增加的肌胺酸形成乃是由肌肉吸收。更多的研究仍是必須的,以利證實此種效應及機轉。 八、精氨酸與嘧啶合成胺基酸磷酸是由肝臟兩種酉每合成,㆒是胺㆙基磷酸合成酉每 ( CPSI )( 第㆒型 ) 存在於粒腺體以及肝細胞細胞漿質之胺㆙基磷酸合成酉每 ( CPSII ) ( 第㆓型 )。由第㆒型 CPSI 產生之胺㆙基磷酸乃是用來尿素合成 50,由第㆓型 CPSII乃是與嘧啶合成有關,使用麩胺為尿素氮的來源 51。然而,某些研究指陳 80%以㆖之胺㆙基磷酸最終形成嘧啶,大部分是從粒腺體所衍生 52。 胺㆙基磷酸合成發生後緊接著是㆒系列反應直至乳清酸形成 ( 圖㆕ )。再接㆘來為脫羧基作用 ( Decarboxylation ),接著加入核 酸磷酸以及磷酸原子。最後導致核酉每酸 ( 嘧啶核 ) 形成,後者用於 DNA 以及 RNA 之形成 ( 去氧核醣核酸之形成 )53。 九、精氨酸與㆒氧化氮合成精氨酸經由㆒氧化氮合成酉每作用產生瓜胺酸及㆒氧化氮 ( 圖五 )

2,3-BPG對血紅素與O2接合的影響 胺基酸T構形Binding pocket disappears BPG與deoxy血紅素的接合 R構形 2.與血紅素相關的疾病鐮形細胞貧血症(sickle-cell anemia)*- 此病症為一“molecular disease”,由Pauling於 1949年提出的 - Sickle-cell hemoglobin (HbS)分子,其β次單元的 Glu6(側鏈帶負電)因突變置換為Val6 (側鏈為疏水) 地中海型貧血症(thalassemias)- α-Thalassemias (甲型, β4或γ4),其α次單元有缺失 - β-Thalassemias (乙型),其β次單元有缺失

胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個精氨酸可藉由一取代之醯胺鍵結, 即胜肽鍵 (peptide bond)作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成(圖3-13)。 胜肽鍵之形成為一縮合反應,這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下,圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸,而非雙肽。 圖3-13 中,官能基標示為 R2 之精氨酸中之α-胺基可作為親核性反應基團,取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 -OH 基,以形成胜肽鍵(黃色)。

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最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25~38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高,因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比