因此它也成為許多序列比對軟體之系統原始設定表格。  圖3-31 顯示此區塊取代基質表是經由比較數以千計之序列比對小區塊所產生，這些小區塊之序列至少有 62% 完全相同。其餘不相同的殘基則被賦予一分數

 出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的精氨酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

當要求較高之相同性時，最具保守性之胺基酸殘基往往會被過分呈現，而使得這些基質在用來辨識相關性較低之同源蛋白質時較不適用。  測試結果顯示 Blosum62 精氨酸可提供範圍最大的蛋白質家族之可靠比對，因此它也成為許多序列比對軟體之系統原始設定表格。  圖3-31 顯示此區塊取代基質表是經由比較數以千計之序列比對小區塊所產生，這些小區塊之序列至少有 62% 完全相同。其餘不相同的殘基則被賦予一分數，說明它們被其他胺基酸殘基取代之頻率。  每次取代都對一次特定之比對分數有貢獻，正值（黃色標示者）會增加分數，精氨酸負值則會減去分數。比對序列中相同的殘基（自左上至右下角對角線黃色標示者）也因它們被取代的頻率產生一個分數。  具有特殊化學性質之 Cys 與 Trp 分別得到9與11分的高分，而較易在保守性取代中被替換之 Asp 與 Glu 則各有6與5分。  許多電腦程式利用 Blosum62 為新的序列比對打分數。

蛋白質溶解度大小是 由 pH值、溫度、鹽濃度與其他因子共同影響的一種複雜性質。 含有待分離蛋白質的溶液，在繼續進行後續純化步驟 前，精氨酸通常需先經過處理。例如透析（dialysis）就 是一種利用蛋白質大分子性質而將之交換溶劑的方法。 部分純化的蛋白質溶液先被置入利用半透膜製成的袋子或管子內，再懸浮於適宜離子強度之大體積緩衝溶液中。此時半透膜將允許內外鹽類與緩衝液之交換，而蛋白質則保持在袋子內。  功能最強大的分劃方法是管柱層析法（column chromatography）。

半胱胺酸由其 硫醇基提供；天冬醯胺與麩胺醯胺則由其醯胺基提供。 monosodium glutamate(麩胺酸-鈉) — 味素成分 兩分子半胱胺酸很容易經由氧化作用形成具有雙硫鍵結之產物胱胺酸（cystine）（圖3-7），此經由雙硫鍵聯結之殘基則變得極為疏水性（非極性）。雙硫鍵在許多蛋白質結構中扮演非常特別的角色，它可能將蛋白質分子的不同區域或是將兩條多作共價鍵結。 圖3-7 顯示兩分子半胱胺酸可氧化形成具雙硫鍵的胱胺酸，精氨酸亦能進行可逆還原反應。雙硫鍵之形成有助於穩定許多蛋白質的結構。 帶正電（鹼性）R 基團 在 pH 7.0 時 R 基團帶最強正電之胺基酸是離胺酸

膜蛋白(多為球狀蛋白)，可形成通道控制物質進出(如運輸蛋白與離子通道)，可參與外界訊號的傳遞 (如激素的受體蛋白)，可參與能量的產生(如細胞呼吸鏈與ATP合成酶) 依組成- 簡單蛋白只含胺基酸- 複合蛋白*除含精氨酸外尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質而同時將其他蛋白質移除的過程