最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比

 （lysine），它在其脂肪族支鏈末端ε位置帶有第二個一級胺基；精胺酸（arginine）具有一個帶正電的胍 基團；另外則是帶有咪唑基團之組胺酸 （histidine）。 帶負電（酸性）R 基團在 pH 7.0 時 R 基團帶有淨負電的兩個胺基酸為天冬胺酸（aspartate）與麩胺酸（glutamate），兩者均具有第二個羧基。 特殊胺基酸也具有重要功能 除了20種常見胺基酸之外，蛋白質序列中也可能含有由常見胺基酸殘基經化學修飾作用產生的特殊胺基酸殘基（圖3-8a）；這些特殊胺基酸包括 4-羥基脯胺酸（ 4-hydroxyproline ； 脯胺酸的衍生物） 與 5-羥基離胺酸（5-hydroxylysine；離胺酸的衍生物），前者出現於植物細胞壁蛋白質中，兩者也都存在於膠原蛋白（一種結締組織之纖維狀蛋白質）中。 6-N-甲基離胺酸（6-N-Methyllysine）是肌球蛋白（肌肉組織的收縮蛋白）的組成份之一

未經分離之蛋白質亦可被定量 如果純化對象是酵素，可取樣品溶液或組織萃取液進行催化活性分析。亦即當酵素存在下反應基質被轉換為產物之反應速率增加情形。  我們必須知道催化全反應之方程式、定量基質消失或 精氨酸產物生成之分析方法、酵素作用時是否需要輔因子如金屬離子或輔酶的參與、酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比。  活性（activity）是指溶液中的總酵素單位數  比活性（specific activity）則是每毫克總蛋白之酵素單位數  比活性可用以評估酵素純度，隨著純化步驟逐步提升，酵素完全純化後會達到最大恆定值（表3-5）。

只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了精氨酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4）脂蛋白（lipoproteins）含有脂質醣蛋白（glycoproteins）含有糖基金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質

（以酵素為例）依照人體所需分成 3 種 人體無法製造的精氨酸一定要由飲食中得到的人體在特定情形下無法製造或無法製造足夠的胺基酸需從飲食補充 人體可以製造的精氨酸無需從飲食中得到的含有人體所有必須胺基酸的蛋白質稱為完全蛋白質或優質蛋白質 絕大多數的動物性蛋白質都屬於完全蛋白質除了…… 植物性蛋白質中，只有大豆類屬於完全蛋白質備註：還是有含量較少的胺基酸，如：甲硫胺酸 必須胺基酸缺 離胺酸 離胺酸 色胺酸限制胺基酸 嬰幼兒時期轉換精胺酸的能力較低落

異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，精氨酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)