組成將胜肽或蛋白質進行酸水解將生成游離 α-胺基酸之混合物。當完全水解時，每種蛋白質分別會產生特定比例之含有不同胺基酸之混合物。 所列為將牛細胞色素 c (Bovine cytochrome c)與胰凝乳蛋白酶原

 人類PrP蛋白單體(左)與雙聚體(右)形式 1. 肌紅蛋白與血紅素肌紅蛋白(myoglobin, Mb)- 肌紅蛋白負責肌肉細胞內O2的輸送與儲存，屬功能性蛋白質，含153個胺基酸與血基質* 肌紅蛋白的結構* 由X光晶體繞射的結果研判得知，整個肌紅蛋白分子為球狀，摺疊十分緊密，其中75%為α-螺旋構造，血基質約位於蛋白分子的中心並以所含的Fe+2與O2接合進行輸送及儲存O2 - Kendrew因解出結構的貢獻而獲得1962年諾貝爾化學獎 血紅素(hemoglobin, Hb)- 血紅素在肺與組織細胞間擔任O2的輸送*血紅素具有四級構造*，由兩個α次單元與兩個 β次單元構成一個四面體的立體排列，組成的α次單元 (含有141個胺基酸)與β次單元(含有146個精氨酸)的分子中心，分別含有血基質可與O2接合 - Perutz因解出構造而與Kendrew同獲諾貝爾獎

運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 胺基酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

在此情況下，個別多肽鏈不管相同與否都不會被視為次單元，一般只當它是整個蛋白質結構中的一條鏈而已。 每種多肽均具特有之胺基酸組成將胜肽或蛋白質進行酸水解將生成游離 α-胺基酸之混合物。當完全水解時，每種蛋白質分別會產生特定比例之含有不同胺基酸之混合物。 所列為將牛細胞色素 c (Bovine cytochrome c)與胰凝乳蛋白酶原(Bovine chymotrypsinogen)（消化道酵素胰凝乳蛋白酶之不活化前驅物）完全水解後所得之胺基酸組成，兩者性質差異甚大，其胺基酸組成之差異也很顯著。 兩個蛋白質之胺基酸組成部分蛋白質含有胺基酸以外之化學基團許多蛋白質，如核糖核酸酶 A 與胰凝乳蛋白酶原

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個精氨酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

但一級構造的分析對研究蛋白質是否具有轉譯後的修飾作用仍深具價值 蛋白質定序步驟*- 蛋白質純化，可利用蛋白質的大小、帶電特性、溶解度或與特定物質的吸附作用等 - 次單元的分離，可利用高鹽濃度或改變溶液的pH值- N端與C端胺基酸的定性分析- 利用酵素或化學試劑的作用將多肽鏈分割成小片段，確保定序結果的正確性- 胺基酸自動定序 - 序列的重組- 雙硫鍵的定位*，可利用對角線電泳 N端精氨酸定性 FDNB PITC Edman降解反應 蛋白質定序過程 硫鍵的定位- Diagonal electrophoresis (對角線電泳) 其他的定序方法