一級構造的分析對研究蛋白質是否具有轉譯後的修飾作用仍深具價值 蛋白質定序步驟*- 蛋白質純化，可利用蛋白質的大小、帶電特性、溶解度或與特定物質的吸附作用等 - 次單元的分離，可利用高鹽濃度或改變溶液的pH值

 出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的胺基酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠，胺基酸若以彈珠表示蛋白質，則兩個燒杯所含有之活性（以紅色彈珠含量表示）相等；但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高，故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言，需要其他適當的定量方法

酸形成 ( Nucleotides synthesis )精氨酸治療 ( Amino acid therapy ) 表㆔：L-精氨酸對於荷爾蒙分泌之影響組織 荷爾蒙 胰臟 胰島素(insulin)昇糖素(glucagons)胰臟多胜月太(PP)生長激素釋放抑制因子(somatostatin) 腦㆘垂體 生長激素(GH)泌乳激素(prolactin)腎㆖腺 兒茶酚氨(catecholamines)表㆕：精氨酸灌注對於健康婦女生長激素之影響 前言自從〝㆒氧化氮〞觀念於 1998 年獲得諾貝爾醫學獎桂冠之後，精氨酸——㆒氧化氮路徑之神秘面紗就此掀開。

但一級構造的分析對研究蛋白質是否具有轉譯後的修飾作用仍深具價值 蛋白質定序步驟*- 蛋白質純化，可利用蛋白質的大小、帶電特性、溶解度或與特定物質的吸附作用等 - 次單元的分離，可利用高鹽濃度或改變溶液的pH值- N端與C端胺基酸的定性分析- 利用酵素或化學試劑的作用將多肽鏈分割成小片段，確保定序結果的正確性- 胺基酸自動定序 - 序列的重組- 雙硫鍵的定位*，可利用對角線電泳 N端精氨酸定性 FDNB PITC Edman降解反應 蛋白質定序過程 硫鍵的定位- Diagonal electrophoresis (對角線電泳) 其他的定序方法

胺基酸簡介胺基酸基本結構是含㆒胺基 ( NH2 ) 以及㆒羧基 ( COOH ) 以及㆒氧原子連結 2 個碳原子。附屬部分 ( R )，稱之為副鍵，通常它表現出每㆒胺基酸獨特之功能及屬性。此項結構對於所屬精氨酸㆒體通用，僅有甘胺酸為同質異構。世㆖有超過 300 種胺基酸存在，但僅有 20 種存在於動物性蛋白質(甘胺酸除外)皆是左旋結構。傳統㆖胺基酸存於動物蛋白質並分為必須胺基酸及非必須胺基酸兩類 ( 見表㆒ )。必須胺基酸無法內因性合成因此在食物㆗攝取是必須的。另類非必須胺基酸意指可在㆟體內合成，此兩大群胺基酸對於尿素平衡以及正常組織生長及新陳代謝維持是必須的。飲食攝取以及身體本身合成胺基酸以利維持整體胺基酸含量。多餘量之胺基酸從尿量排除。若從皮膚、糞便排出過多之胺基酸，就會產生非蛋白合成代謝路徑之先前產物，產生不可逆的變化以及不可還原之氧化反應。食物胺基酸之不平衡供應會導致組織修復減緩的結果。然而過多攝取或特殊胺基酸存在會導致組織及器官毒性。吾㆟已知在特殊情況㆘ ( 譬如：敗血症、創傷、成長 )，內因性可以合成之胺基酸，統稱為非必須性。後者對於㆟體尿素需求是不充足的。也因此，除非這些胺基酸存在於食物㆗，不正常的組織蛋白質代謝終究會發生。而這些胺基酸通常基本㆖會被稱為〝必須的。也因此大部分胺基酸大體分為必須及非必須兩類。事實㆖，係有㆔種胺基酸 ( L-胺基㆛酸、L- ㆝門冬酸及 L-麩胺酸 ) ㆔者皆可經由胺基轉移作用反應來產生，此㆔種乃真正是非必須的