但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果

 人類PrP蛋白單體(左)與雙聚體(右)形式 1. 肌紅蛋白與血紅素肌紅蛋白(myoglobin, Mb)- 肌紅蛋白負責肌肉細胞內O2的輸送與儲存，屬功能性蛋白質，含153個胺基酸與血基質* 肌紅蛋白的結構* 由X光晶體繞射的結果研判得知，整個肌紅蛋白分子為球狀，摺疊十分緊密，其中75%為α-螺旋構造，血基質約位於蛋白分子的中心並以所含的Fe+2與O2接合進行輸送及儲存O2 - Kendrew因解出結構的貢獻而獲得1962年諾貝爾化學獎 血紅素(hemoglobin, Hb)- 血紅素在肺與組織細胞間擔任O2的輸送*血紅素具有四級構造*，由兩個α次單元與兩個 β次單元構成一個四面體的立體排列，組成的α次單元 (含有141個胺基酸)與β次單元(含有146個精氨酸)的分子中心，分別含有血基質可與O2接合 - Perutz因解出構造而與Kendrew同獲諾貝爾獎

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，胺基酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種胺基酸

增加管柱長度將提高分離效果（即解析度增加）；但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果。 圖 3-17 管柱層析法。  個別蛋白質由於其性質之差異會以不同之速度通過層析管柱。精氨酸例如在陽離子交換層析法（cation exchange chromatography）中（圖3-18a），固相基質帶有負電荷基團。  此時樣品溶液中帶有淨正電荷之蛋白質通過基質之速度會遠較帶有淨負電荷之蛋白質慢，因為前者與基質間產生之交互作用延滯其通過速度。  兩種性質的蛋白質會分成兩個明顯的色帶，而蛋白質色帶在移動相中延展的情形會受到兩種因素影響：一是管柱造成性質差異的蛋白質分離的自然現象；二是擴散作用造成的色帶分散現象。  圖3-18(a) 顯示離子交換層析法利用蛋白質在特定 pH 值時之靜電荷差異進行分離。

伴護蛋白(chaperonins)*扮演主動角色，如Hsp60會直接促進蛋白質的摺疊 其他蛋白- Protein disulfide isomerase (PDI)負責雙鍵的正確配對-eptide proyl cis-trans isomerase (PPI)負責脯胺酸參與肽鍵時的異構化反應 1. 與蛋白質摺疊缺失有關的疾病普昂疾病(the prion disease) - Prion (proteinaceous infectious only)- Prusiner因此獲得1997年諾貝爾生醫獎 纖維囊腫(cystic fibrosis)-Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)因發生胺基酸(F508)刪除突變，導致摺疊過程的中間產物無法自伴隨蛋白脫離， CFTR無法抵達其最終作用場所 肺氣腫(emphysema)- α1-Antitrypsin發生缺失，無法抑制彈力蛋白酶(elastase)，彈力蛋白受損

異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，胺基酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)