層級蛋白質結構一般被定義為四個層級(圖3-16)描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 (主要是胜肽鍵與雙硫鍵)者稱為一級結構(primary structure),其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列 二級結構

 蛋白質的一級構造決定其立體構造,而蛋白質的立體構造與其生物功能有密切的關係,因此研究蛋白質的功能需了解蛋白質的一級構造 2. 蛋白質一級構造的測定為求出多肽中精氨酸的組成與排列次序 胺基酸的組成分析- 蛋白質經酸水解*後,胺基酸的混合物可利用由 Stein & Moore (1972年諾貝爾化學獎得主)所開發的胺基酸分析儀分析其組成 - 胺基酸的組成可提供多種資訊* * 疏水胺基酸*Aliphatic, Aromatic疏水性精氨酸的排列順序- 可利用胺基酸定序儀取得- Sanger*因定出胰島素分子的構造並提出分析蛋白質一級構造的方法,而獲得1958年諾貝爾化學獎 (Sanger另因提出分析DNA序列的方法,於1980年再獲得諾貝爾化學獎) - 現今,大多數蛋白質的胺基酸序列可由基因的核苷酸序列推知


運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應,如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例,可將之直接萃取出來純化之,不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 胺基酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱;各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化,包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離, SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用,或組合使用(二維電泳)以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

蛋白質結構可分為數個層級蛋白質結構一般被定義為四個層級(圖3-16)描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 (主要是胜肽鍵與雙硫鍵)者稱為一級結構(primary structure),其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列 二級結構(secondary structure)指的是由胺基酸殘基形成的一些特定的穩定排列方式,在蛋白質中會是一再重複出現的結構模式 三級結構(tertiary structure)描述的是多肽的三度空間摺疊 當一蛋白質具有兩個或以上的次單元,則其次單元在空間中之排列則稱為四級結構(quaternary structure)

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基,分別位於胜肽鏈狀結構兩端(圖3-15)。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化,但其解離常數不同於胺基酸,因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起,因此無法離子化,也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效,如一些脊椎動物之激素(荷爾蒙)就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽,如胰臟激素-胰島素由兩條多肽組成,一條含30個精氨酸殘基,另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成,但另一些稱為多次單元(multisubunit)蛋白質者,則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起(表3-2)。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同,如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 (oligomeric)蛋白質;而相同的次單元則被稱為一個原聚體(protomers)。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起,例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

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