在此所示為 Sanger‘s 方法。 圖3-25(b) 顯示艾德曼降解法可解析整條多肽序列。對較短之胜肽而言,此方法足以定出完整序列,不需先使用 Sanger's 法;然而在較大之多肽定序時通常會先將之斷裂
絲纖維蛋白富含甘胺酸與甲胺酸(Ala),且每兩個胺基酸就有一個甘胺酸出現纖維狀蛋白因具有特殊的一級結構(特定的精氨酸組成與排列)而形成特殊構造,再次驗證Anfinsen等人對蛋白質結構的形成與結構功能關係的論點 1. 蛋白質的構形變化蛋白質分子為dynamic分子以球狀蛋白為例- 分子的振動,如精氨酸側鏈的擺動*等,變化微小,有如“breathe”般 - 構形的變化(conformational change)*,變化較顯著,與蛋白質的活性或功能有關 2. 蛋白質構形變化的例子酵素與受質,血紅素與O2與肌肉收縮時肌凝蛋白與肌動蛋白(Ca+2的角色)
氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響,游離的血基質,其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1,而肌紅蛋白與血紅素*,其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上,胺基酸肌紅蛋白負責O2的儲存,血紅素負責O2的輸送* - 在結構上,肌紅蛋白具有三級構造,血紅素具有四級構造(α2β2)*
目前有許多方法可用來分析蛋白質之一級構造,也有許多方法可標定或辨識胺基端胺基酸殘基(圖3- 25a)。 圖3-25(a) 顯示多肽定序的第一個步驟是決定胺基端之胺基酸殘基,在此所示為 Sanger‘s 方法。 圖3-25(b) 顯示艾德曼降解法可解析整條多肽序列。對較短之胜肽而言,此方法足以定出完整序列,不需先使用 Sanger's 法;然而在較大之多肽定序時通常會先將之斷裂成小片段胜肽,此時需搭配 Sanger's 法較佳。 圖 3-25 多肽定序之步驟。
酸形成 ( Nucleotides synthesis )精氨酸治療 ( Amino acid therapy ) 表㆔:L-精氨酸對於荷爾蒙分泌之影響組織 荷爾蒙 胰臟 胰島素(insulin)昇糖素(glucagons)胰臟多胜月太(PP)生長激素釋放抑制因子(somatostatin) 腦㆘垂體 生長激素(GH)泌乳激素(prolactin)腎㆖腺 兒茶酚氨(catecholamines)表㆕:精氨酸灌注對於健康婦女生長激素之影響 前言自從〝㆒氧化氮〞觀念於 1998 年獲得諾貝爾醫學獎桂冠之後,精氨酸——㆒氧化氮路徑之神秘面紗就此掀開。
此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每-後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒胺基酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現,也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織,包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62。
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