不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生

 只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了精氨酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4）脂蛋白（lipoproteins）含有脂質醣蛋白（glycoproteins）含有糖基金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質

胺基酸可由其 R 基團加以分類 常見20種胺基酸的結構如圖3-5 所示，其部分性質則列於表3-1。 圖3-5 中結構式表示在 pH 7.0 時各種精氨酸之主要離子化狀態；未上色者為各種胺基酸結構相同的部分，紅色區塊則表示 R 基團。雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現，但由其 pKa 值（詳見表 3-1）可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸（alanine）、纈胺酸（valine）、白胺酸（leucine）與異白胺酸（isoleucine）的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構 甘胺酸（glycine）為構造最簡單的胺基酸，雖然被劃分為非極性精氨酸，但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。 甲硫胺酸（methionine）是胺基酸中兩個具有硫者之一，其支鏈為非極性的硫醚基團。

目前有許多方法可用來分析蛋白質之一級構造，也有許多方法可標定或辨識胺基端胺基酸殘基（圖3- 25a）。  圖3-25(a) 顯示多肽定序的第一個步驟是決定胺基端之胺基酸殘基，在此所示為 Sanger‘s 方法。  圖3-25(b) 顯示艾德曼降解法可解析整條多肽序列。對較短之胜肽而言，此方法足以定出完整序列，不需先使用 Sanger's 法；然而在較大之多肽定序時通常會先將之斷裂成小片段胜肽，此時需搭配 Sanger's 法較佳。 圖 3-25 多肽定序之步驟。

相同的胺基酸通常不適合用來區分關係相近的蛋白質，或者更重要的是，不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生，因此也被稱為 Blosum62。  另外也有基於彼此相同性達 50% 或 80% 的同源蛋白質序列區塊所產生的類似表格。

精氨酸是㆒種條件性必須胺基酸。它首先由德國舒茲及史坦茲在 1866 年以結晶型式首度被分離出來 2,3，10 年後胺基酸證實存在於動物組織㆗ 4，左旋精胺酸，對於年青哺乳類動物尿素平衡以及大幅度生長是絕對必須的 5。但對於年青健康小孩及成㆟ ( <40 ) 並非是絕對必須的 6,7。然而在特定嬰兒疾病㆗ (尤其在尿素循環系統酉每缺乏 ) 大部分是缺乏 L-精胺酸，皆會導致生長及發育遲緩 8,9。對於這些嬰兒 ( 尤其是鳥胺酸胺基㆙醯轉移酉每 ) 缺乏導致發育不良、行動遲緩的嬰兒及小孩使用精胺酸治療會改善發育情形 9。在特殊壓力情況㆘ ( 譬如：巨大創傷以及敗血症 )，血漿㆗精胺酸濃度是偏低的 ( 因為此種胺基酸被用來防止其他代謝路徑。而此種胺基酸內因性合成仍少；對於身體之需求量是不足夠 10 )。總之，胺基酸之新陳代謝尤其是精氨酸㆒氧化氮路徑對於㆟體健康與疾病之間扮演相當關鍵性角色。因此醫屆同仁有必要來㆒窺胺基酸新陳代謝之全貌，並且了解分子生物醫學之最新進展。 ㆓、精胺酸需求量暨食物來源㆟類胺基酸需求量多寡可用不同方式來測定。這些包括尿素氮平衡研究，血漿胺基酸之測量以及同位素追蹤測定，所有技術皆有其優缺點 11-13，不在本文討論 範圍。令㆟驚訝的是，㆟類維持正常生理運作功能需要多少胺基酸含量仍屬未定。