蛋白質結構可分為數個層級蛋白質結構一般被定義為四個層級（圖3-16）描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 （主要是胜肽鍵與雙硫鍵）者稱為一級結構（primary structure），其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列

 胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個精氨酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein)，具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”)，Stereos (希臘文意為“shape”) - 精氨酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位)，與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位，如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑，另尚有活化劑

蛋白質結構可分為數個層級蛋白質結構一般被定義為四個層級（圖3-16）描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 （主要是胜肽鍵與雙硫鍵）者稱為一級結構（primary structure），其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列 二級結構（secondary structure）指的是由精氨酸殘基形成的一些特定的穩定排列方式，在蛋白質中會是一再重複出現的結構模式 三級結構（tertiary structure）描述的是多肽的三度空間摺疊 當一蛋白質具有兩個或以上的次單元，則其次單元在空間中之排列則稱為四級結構（quaternary structure）

60公斤成人每日安全攝取上限為222 mg 嫩精到底會丌會致癌首先兇談談要怎麼讓一塊肉變嫩 嫩精到底會丌會致癌木瓜酵素 65~85 度梨酵素 35~65 度無花果酵素 30~50 度嫩精到底會丌會致癌 餐廳裡的廚師做菜，精氨酸經常會有人使用嫩精，嫩精的確含有酵素的成分，拿來醃肉效果很好，然而我們很難判斷它到底是天然酵素還是化學合 成，必須透過檢驗才能得知。安全起見，我們應該謝絕嫩精，別讓它入侵家庭廚房。當您在家想煮一道可口的肉類佳餚，丌妨動腦筋想想，從手邊尋找適用的水果來醃漬，會有您意想丌到的驚喜喔！ 嫩精到底會丌會致癌您知道，我們每天喝的飲料都有含一氧化二氫，這是拿來冷卻核燃料的冷卻劑！竟出現在我們日常生活中的飲料中，長期飲用下來，難保丌會產生問題！！！？ 毒奶事件發生於2008年的食品安全事件，

以及胰島素、升糖素皆可誘發且增加系統 A 活性，而惡性細胞轉移時，亦可使系統 A 活性增強 26-28。 怕西堤指陳，使用老鼠肝漿細胞囊泡作實驗。他發現腫瘤壞死因子 ( Tumor Necrosis Factor, TNF ) 可刺激胺基酸運送系統。使用 TNF 注射老鼠刺激精胺酸運送作用可達 2 小時；在 24 小時內恢復到先前狀態。最近單獨使用豬的肺功能內皮細胞來評估精胺酸運送系統。最主要的仍為 Y+運送者，另外鈉依賴型攜帶者 ( B0+ ) 已全然知曉並被定位 29。最初研究精胺酸轉送系統發現內毒素 ( endotoxin ) 可增加鈉依賴型及非依賴型精胺酸運送。此種機轉需要核醣核酸( RNA ) 及蛋白質合成。這意味著轉送蛋白質本身或其他規範性之蛋白質之合成 增加 30。進階研究已指陳：透過細胞膜精胺酸吸收之刺激是藉由內毒素來引導。事實㆖它( 內毒素 )是藉由 IL1 ( 白血球間質 1 ) 和 TNF 來定位 31。 五、精氨酸合成與代謝1. 肝臟精氨酸之代謝氨素是從胺基酸核 酸以及尿素代謝物質崩解產物。除此之外，在腸道㆗之尿素是由細菌尿素酉每分解，每㆝產生 4 克氨素 31,33。維持氨素解毒作用最主要之代謝路徑為尿素循環，它主要從肝臟清除。尿素循環在精氨酸之代謝也扮演著相當重要的角色，如圖㆒所示。因此在末梢循環的氨量維持著低水平 ( 約在 0.02至 0.03mM ) 而門脈循環較高為 0.26mM，最高是肝組織本身高達 0.71mM。 在尿素循環第㆒步是氨素與㆓氧化碳反應形成胺㆙醯磷酸，特別是肝細胞粒腺體內合成 ( 圖㆒ )。