單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號

 （zwitterion）狀態存在，如圖3-9。一個兩性離子可作為酸（質子予體）：或鹼（質子受體）： 水溶液中未離子化的胺基酸所佔比例很低，在中性 pH 值時胺基酸主要以雙性分子狀態存在。具有兩性（amphoteric）特性的物質通稱為兩性電解質（ampholytes）。一個簡單的單胺基單羧基α-胺基酸，如丙胺酸，當它完全質子化時將成為一雙質子酸，它的兩個基團：－COOH 基與 －NH3+ 基均能釋出質子： 胺基酸具特有之滴定曲線 圖3-10 為雙質子態甘胺酸的滴定曲線，此圖形具有兩個特別顯著的階段，對應於甘胺酸上兩個不同基團的去質子化過程。 為 0.1 M 甘胺酸在 25℃ 時之滴定曲線。滴定過程中各階段重要之離子化物種如圖上方所示

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之精氨酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，精氨酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。

PAGE (PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)  圖3-19(a) 顯示將不同樣品注入聚丙烯醯胺膠體上 方之樣品槽中，通以電流後蛋白質樣品將進入膠體中。一般蛋白質電泳是由負極向正極移動。  圖3-19(b) 顯示電泳完成後，可利用如 Coomassie blue 等呈色劑（與蛋白質結合但不與膠體結合）加以處理，使蛋白質色帶呈色而能以肉眼觀察。每一個色帶均代表一種不同的蛋白質（或蛋白質次單元）；小分子蛋白質在膠體中泳動之速度較大分子快，因此會出現於較接近膠體底部處。圖中所示為大腸桿菌核糖核酸聚合酶的純化，由左至右各行表示蛋白質經過各步驟純化後所得到的結果。如最右一行所示，最終純化的蛋白質含有四種次單元。 圖 3-19 電泳。 精氨酸一般用來概估蛋白質分子量與純度之電泳法會使用到清潔劑十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate；SDS）。  SDS 會與大多數蛋白質結合，且大約與蛋白質分子量成正比。

相同的精氨酸通常不適合用來區分關係相近的蛋白質，或者更重要的是，不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生，因此也被稱為 Blosum62。  另外也有基於彼此相同性達 50% 或 80% 的同源蛋白質序列區塊所產生的類似表格。