天冬醯胺與麩胺醯胺則由其醯胺基提供。 monosodium glutamate(麩胺酸-鈉) — 味素成分 兩分子半胱胺酸很容易經由氧化作用形成具有雙硫鍵結之產物胱胺酸（cystine）（圖3-7），此經由雙硫鍵聯結之殘基則變得極為疏水性

 雙硫鍵之形成不僅限於分子內 Y 兩個蛋白質分子間之胺基酸也可形成雙硫鍵而造成交 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物責訊在生物化學課程中之應用 3 聯(crOss link)。本文針對具有分子內雙硫鍵之胜肱，分析雙硫鍵所形成之環狀序列申胺基酸組成之偏好性 。 三‵方法學員需具備使用網際網路(Intemet)的能力 。 本文使用全球資訊網(WOrId Wide Web)之責源進行蛋白質序列之分析 。 所需之配備為 IBM 相容之個人電腦(486 以上)以及 Netscape Navigator (4﹒0 以上版本) 瀏覽軟體0 實驗之基本步驟可按圖二所建議之流程進 行操作。步硼一 首先需明確設定使用網路資源進行搜尋之具體目的 。 此一目的可由學生提出或由教師整理一清單而由學生挑選 。 胺基酸目的之設定應以考量搜尋過程與分析結果所需之時問，並能闡明相關生物性質為原則。本文將以"比較天然環狀胜肚中各胺基酸出現之機率"為範例進行搜尋 。 環狀胜肱限定為由二半胱胺酸(Cys)形成分子內雙硫鍵之胜肚。而包含此環狀序列之胜肚總長度可先限定在 20個胺基酸以內 】以利初步搜尋之進行。 步′鍺二 選擇資科厙 。 目前網路上與蛋白質序列相關之資料厙中較為完整者為 SWISS﹣PROT 以及 PIRe 此二責料厙之綢址列於表一 。此二網蛣中均具有多重搜尋之功能墜本文中胜肚序列均取自 SWISS﹣PROT(releas639ˍ7)﹙…﹚責料厙。SWISS PROT的特色 在於其周詳之註解系統之責料進行過篩選處理 。 尤為重要的是該資料厙對重複 進入資料厙後即可針對搜尋目的輸入條件 。

半胱胺酸由其 硫醇基提供；天冬醯胺與麩胺醯胺則由其醯胺基提供。 monosodium glutamate(麩胺酸-鈉) — 味素成分 兩分子半胱胺酸很容易經由氧化作用形成具有雙硫鍵結之產物胱胺酸（cystine）（圖3-7），此經由雙硫鍵聯結之殘基則變得極為疏水性（非極性）。雙硫鍵在許多蛋白質結構中扮演非常特別的角色，它可能將蛋白質分子的不同區域或是將兩條多作共價鍵結。 圖3-7 顯示兩分子半胱胺酸可氧化形成具雙硫鍵的胱胺酸，胺基酸亦能進行可逆還原反應。雙硫鍵之形成有助於穩定許多蛋白質的結構。 帶正電（鹼性）R 基團 在 pH 7.0 時 R 基團帶最強正電之胺基酸是離胺酸

(3) 結果雖與搜尋目的相吻合，但資料過於龐雜或稀少 ' 造成分析之困難。 步′躍六 調整或修正搜尋之條件， 重新搜尋 ， 直到獲得合理且適於分析之結果為止〝胺基酸本文範例按照上述條件進行搜尋之結果共計有 56 段胜肱符合搜尋條件肅此一總數對研判胺基酸組成趨勢分析而言顯然偏少。因此可逐步增加胜肱序列之長度以擴大搜尋範籌。為 便於說明，本文仍將針對這跖段胜肱進行結果分析 。

在與O2的接合上，肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形)，血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*，肌紅蛋白接O2的能力不受調節，血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮，為不接氧的形式(deoxy form)，對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆，胺基酸為接氧的形式(oxy form)，對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變

為比較芳香族精氨酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 圖 3-6 芳香族胺基酸可吸收紫外光。極性、不帶電 R 基團此類精氨酸遠較非極性胺基酸易溶於水，即其親水性較強；因為其 R 基團可以與水形成氫鍵。 此類胺基酸包含絲胺酸（serine）、酥胺酸（threonine）、半胱胺酸（cysteine）、天冬醯胺（asparagine）與麩胺醯胺（glutamine）五種 絲胺酸與酥胺酸之極性由其羥基提供