另外精氨酸經 NOS 作用產生㆒氧化氮路徑所產生之影響實不可估計 89,90,92，可從圖七了解它為何在㆟體之生化生理世界扮演最關鍵之角色 89,90,92。㆒氧化氮半衰期僅有數秒之久，其生物活性可延長 1 至 2 分鐘

 直至 1930 年代它在㆟類 正常生理功能所扮演之角色才逐漸為世㆟所知 87。直至 1980 年代，優斯特及柴瓦斯基等㆟發現內皮細胞功能在血管放鬆扮演特定角色 88。這種劃時代的先見 導致了另㆒波內皮功能之研究 89。最後才有㆒氧化氮之發現。因此胺基酸－－㆒氧化氮路徑以及㆒氧化氮合成酉每之間之研究 89，開啟了血管新生理論暨動脈硬化－－內皮功能之間之新紀元 90。㆟類精氨酸之吸收及合成以及在各器官間之新陳代謝轉換關係業以㆒目了然 ( 詳見圖六 )91,92。㆒般而言，血漿㆗精氨酸維持恆定，它可從腎絲球過濾而從腎小管近端完全再吸收 93。精氨酸之來源是來自於外因性食物或補充。內因性為肝腎合成以及從肌肉釋放 91。最主要是從空腸吸收，經由 Y 系統運送 ( 鈉離子－－獨立型攜帶者 ) 91。若為黏膜吸收大部分由腸內細胞代謝及分解。㆒般估計，大約有 30－44%之精氨酸進入循環 94。事實㆖精氨酸在㆟體內之代謝量是變化多端的，吾㆟可從圖六看出端倪。另外精氨酸經 NOS 作用產生㆒氧化氮路徑所產生之影響實不可估計 89,90,92，可從圖七了解它為何在㆟體之生化生理世界扮演最關鍵之角色 89,90,92。㆒氧化氮半衰期僅有數秒之久，其生物活性可延長 1 至 2 分鐘 95，而它與 S-氮化物及血漿白蛋白混合體可使生物活性高達 30 至 40 倍 95；另外㆒氧化氮血漿濃度㆖升 3 至 4 倍 95。而對於低白蛋白疾病狀態㆘ ( 包括腎病症候群、肝硬化、腎衰竭 )，將產生巨大之影響 91。事實㆖，㆒氧化氮在血管功能之調節扮演最主要之角色。不僅如此，對於免疫系統以及神經傳導、血小板凝集及附著皆有關鍵臨門 ㆒腳定江山之功能，詳見圖七 96-99。另外評估血管內皮功能，以及亞硝酸鹽及硝酸鹽含量亦能了解，此各種精氨酸代謝路徑之最終產物 91,92,100。對於健康或疾病之影響，或許有些助益 100。 結論胺基酸具多重功能已無庸置疑。它的生理生化之功能以及它對於血管、內分泌系統、免疫功能以及神經系統之功能，皆造成巨大的影響。

此種機轉通常也運輸離胺 酸、鳥胺酸、半胱胺酸之運送 15,16。精胺酸從小腸吸收後之命運已被研究，但未定論。迪裴理等㆟發現口服胺基酸溶液後僅有 9%精胺酸是從內臟㆞區釋出 17 。凱斯蒂羅追蹤精胺酸吸收後何處去 18,19？結果認為口服精胺酸大約有 30至 44%從內臟循環移走。更精確的說，有 38%是由內臟循環，其餘 62%是經由末梢靜脈循環運送。 大量精胺酸給予自願者及病患 ( 每㆝口服 30 克 )。尤其是它具有合成代謝功能以及免疫刺激功能。然而對於其代謝及最終命運，仍未知曉。研究㆟員每隔 5 小時使用 6 克，觀察服用 30 克胺基酸之反應發現。大約服用 6 克精胺酸其血㆗濃度會㆖升；為基礎值的 2 至 3 倍，可持續 4 小時。最後㆒劑量服用精胺酸，其藥效可達 12 小時濃度 ( 維持 2~3 倍 )。而且血漿㆗鳥胺酸亦顯現同樣的型態。但對於血漿㆗左旋檸檬酸濃度並無此項變化，目前研究焦點在於精胺酸為㆒氧化氮之前身，需要㆒氧化氮合成酉每來催化。㆒氧化氮是否在內臟㆞區合成？使用同位素追蹤推查發現大約每㆝從尿液排除 16%之氮化物，其來源是由內臟㆞區精胺酸轉由㆒氧化氮所導致 20。 ㆕、精胺酸在肝細胞之運送轉運胺基酸進入細胞膜以及進入細胞漿質存有不同的運送機轉。

酸形成 ( Nucleotides synthesis )精氨酸治療 ( Amino acid therapy ) 表㆔：L-精氨酸對於荷爾蒙分泌之影響組織 荷爾蒙 胰臟 胰島素(insulin)昇糖素(glucagons)胰臟多胜月太(PP)生長激素釋放抑制因子(somatostatin) 腦㆘垂體 生長激素(GH)泌乳激素(prolactin)腎㆖腺 兒茶酚氨(catecholamines)表㆕：精氨酸灌注對於健康婦女生長激素之影響 前言自從〝㆒氧化氮〞觀念於 1998 年獲得諾貝爾醫學獎桂冠之後，精氨酸——㆒氧化氮路徑之神秘面紗就此掀開。

蛋白質的一級構造決定其立體構造，而蛋白質的立體構造與其生物功能有密切的關係，因此研究蛋白質的功能需了解蛋白質的一級構造 2. 蛋白質一級構造的測定為求出多肽中胺基酸的組成與排列次序 胺基酸的組成分析- 蛋白質經酸水解*後，胺基酸的混合物可利用由 Stein & Moore (1972年諾貝爾化學獎得主)所開發的胺基酸分析儀分析其組成 - 胺基酸的組成可提供多種資訊* * 疏水胺基酸*Aliphatic, Aromatic疏水性胺基酸的排列順序- 可利用胺基酸定序儀取得- Sanger*因定出胰島素分子的構造並提出分析蛋白質一級構造的方法，而獲得1958年諾貝爾化學獎 (Sanger另因提出分析DNA序列的方法，於1980年再獲得諾貝爾化學獎) - 現今，大多數蛋白質的胺基酸序列可由基因的核苷酸序列推知

（lysine），它在其脂肪族支鏈末端ε位置帶有第二個一級胺基；精胺酸（arginine）具有一個帶正電的胍 基團；另外則是帶有咪唑基團之組胺酸 （histidine）。 帶負電（酸性）R 基團在 pH 7.0 時 R 基團帶有淨負電的兩個胺基酸為天冬胺酸（aspartate）與麩胺酸（glutamate），兩者均具有第二個羧基。 特殊胺基酸也具有重要功能 除了20種常見胺基酸之外，蛋白質序列中也可能含有由常見胺基酸殘基經化學修飾作用產生的特殊胺基酸殘基（圖3-8a）；這些特殊胺基酸包括 4-羥基脯胺酸（ 4-hydroxyproline ； 脯胺酸的衍生物） 與 5-羥基離胺酸（5-hydroxylysine；離胺酸的衍生物），前者出現於植物細胞壁蛋白質中，兩者也都存在於膠原蛋白（一種結締組織之纖維狀蛋白質）中。 6-N-甲基離胺酸（6-N-Methyllysine）是肌球蛋白（肌肉組織的收縮蛋白）的組成份之一