經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量

 在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠，精氨酸若以彈珠表示蛋白質，則兩個燒杯所含有之活性（以紅色彈珠含量表示）相等；但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高，故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言，需要其他適當的定量方法

研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，精氨酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。

Anfinsen等人獲得1972年諾貝爾化學獎 9. 蛋白質立體構造的摺疊Anfinsen等人的研究結果提出“All of the information necessary for folding the peptidechain into its “native” structure is contained in the amino acid sequence of the peptide” 蛋白質特有構形的形成* Levinthal’s paradox (1968年) - 假設蛋白質A含有100個精氨酸，若每一個胺基酸只有兩種可能的空間分佈情形，則此蛋白質的構形可有 2100個可能性，如測試每一種可能性需10-13秒，則 需4 × 109年才能達到特有構形，但生理狀況(in vivo)下蛋白質A卻只需約5秒即可摺疊成特有的構形 蛋白質摺疊的過程- 以overall energy minimum為準則*- 摺疊的驅動力(driving force)為亂度(entropy)

顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。  先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體，精氨酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽，通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動；當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點  將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳（two-dimensional electrophoresis）。  此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度（圖3-22）。

2,3-BPG對血紅素與O2接合的影響 胺基酸T構形Binding pocket disappears BPG與deoxy血紅素的接合 R構形 2.與血紅素相關的疾病鐮形細胞貧血症(sickle-cell anemia)*- 此病症為一“molecular disease”，由Pauling於 1949年提出的 - Sickle-cell hemoglobin (HbS)分子，其β次單元的 Glu6(側鏈帶負電)因突變置換為Val6 (側鏈為疏水) 地中海型貧血症(thalassemias)- α-Thalassemias (甲型, β4或γ4)，其α次單元有缺失 - β-Thalassemias (乙型)，其β次單元有缺失