能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶

  親和性層析法（affinity chromatography）則利用蛋白質結合親和力之差異加以分離。  管柱中之膠體顆粒上共價聯結了特定化學分子基團 （配位基），會與這些配位基作專一性結合之蛋白質分子留在管柱上，因此延滯了它們通過管柱的速度，藉此達到分離純化的效果（圖3-18c）。  圖3-18(c) 顯示親和性層析法利用蛋白質與固定相 胺基酸基質上連接之特殊配位基間結合專一性能力之差異進行分離。會與固定相基質上交聯之特殊配位基作專一性結合之蛋白質分子會留在管柱上，不會結合的蛋白質則被緩衝液沖提出來。爾後再以含有游離配位基之緩衝液進行沖提，將結合在管柱上之蛋白質沖提出來，藉此達到純化的效果。 圖3-18(c) 蛋白質純化常用的三種管柱層析方法  最新改良的層析法是高效能液相層析法（high performance liquid chromatography；HPLC）。此方法利用高壓幫浦，搭配填充可抵抗高壓流動下造成 之碎裂力之高品質層析介質，以提高蛋白質分子在管柱中移動的速度。藉由層析時間的減少，HPLC 可有效限制蛋白質色帶的擴散分散現象，因而大幅提升解析度。  隨著每個純化步驟的完成，胺基酸蛋白質樣品含量與體積通常會隨之減少（表3-5），此時較適合以更複雜（且較昂貴）的管柱層析法加以分離。

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

甘胺酸(Gly)含量佔1/3且富含脯胺酸(Pro)- 膠原蛋白的一級構造具有Gly-X-Y序列，其中X為 Pro，Y為Pro或Hyp (Gly佔35%，Pro或Hyp佔 21%) - Hyp為Pro經轉譯後修飾作用加上-OH，此修飾作用有助於維持蛋白質結構的穩定，修飾酵素的活性仰賴維生素C (抗壞血酸)，維生素C嚴重缺乏會導致 壞血病(scurvy)- Ehlers-Danlos syndrome即因甘胺酸被置換成側鏈較大的精氨酸，因此三股螺旋狀構造不穩定，與習慣性脫臼有關 絲纖維蛋白- 絲纖維蛋白形成β-褶片構造，且層層相疊

目前已知此28個胺基酸和細胞色素c的功能有密切的關係，只要任一個胺基酸被其他種類的 胺基酸取代時皆會影響細胞色素c的功能當比較不同物種的細胞色素c的胺基酸序列時，發現不同物種間的序列差異程度與其親緣關係有一定的比例關係*- 如人的細胞色素c胺基酸序列與黑猩猩的完全相同， 與其他哺乳類有10個胺基酸的差異，與爬蟲類有14個差異，與魚類、軟體動物、昆蟲與酵母或高等植物則分別有18個、29個、31個與40個以上的差異 - 分析細胞色素c的胺基酸序列差異所建構的“演化樹”(phylogenetic tree, 系統發生樹)與使用傳統方法所建立的演化關係極為符合

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，精氨酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)