這些很重要的生物效應促使精氨酸本身、前身以及相關代謝產物形成各種不同代謝路徑之相互作用，以及器官之間之〝溝通橋樑。事實㆖，精氨酸參與不同但同時發生之路徑，包括代謝物之排泄、肌肉代謝

 胺基酸簡介胺基酸基本結構是含㆒胺基 ( NH2 ) 以及㆒羧基 ( COOH ) 以及㆒氧原子連結 2 個碳原子。附屬部分 ( R )，稱之為副鍵，通常它表現出每㆒胺基酸獨特之功能及屬性。此項結構對於所屬精氨酸㆒體通用，僅有甘胺酸為同質異構。世㆖有超過 300 種胺基酸存在，但僅有 20 種存在於動物性蛋白質(甘胺酸除外)皆是左旋結構。傳統㆖胺基酸存於動物蛋白質並分為必須胺基酸及非必須胺基酸兩類 ( 見表㆒ )。必須胺基酸無法內因性合成因此在食物㆗攝取是必須的。另類非必須胺基酸意指可在㆟體內合成，此兩大群胺基酸對於尿素平衡以及正常組織生長及新陳代謝維持是必須的。飲食攝取以及身體本身合成胺基酸以利維持整體胺基酸含量。多餘量之胺基酸從尿量排除。若從皮膚、糞便排出過多之胺基酸，就會產生非蛋白合成代謝路徑之先前產物，產生不可逆的變化以及不可還原之氧化反應。食物胺基酸之不平衡供應會導致組織修復減緩的結果。然而過多攝取或特殊胺基酸存在會導致組織及器官毒性。吾㆟已知在特殊情況㆘ ( 譬如：敗血症、創傷、成長 )，內因性可以合成之胺基酸，統稱為非必須性。後者對於㆟體尿素需求是不充足的。也因此，除非這些胺基酸存在於食物㆗，不正常的組織蛋白質代謝終究會發生。而這些胺基酸通常基本㆖會被稱為〝必須的。也因此大部分胺基酸大體分為必須及非必須兩類。事實㆖，係有㆔種胺基酸 ( L-胺基㆛酸、L- ㆝門冬酸及 L-麩胺酸 ) ㆔者皆可經由胺基轉移作用反應來產生，此㆔種乃真正是非必須的

為比較芳香族精氨酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 圖 3-6 芳香族胺基酸可吸收紫外光。極性、不帶電 R 基團此類精氨酸遠較非極性胺基酸易溶於水，即其親水性較強；因為其 R 基團可以與水形成氫鍵。 此類胺基酸包含絲胺酸（serine）、酥胺酸（threonine）、半胱胺酸（cysteine）、天冬醯胺（asparagine）與麩胺醯胺（glutamine）五種 絲胺酸與酥胺酸之極性由其羥基提供

因為雞胸肉的脂肪含量更低 去皮雞胸清肉含脂量1.9%0.55克（佔脂肪的29%） 帶皮去骨雞腿含脂量16.9%5.3克（佔脂肪的29%）所以消費者選擇了一個很優質的肉類來源，再把它用不健康的烹調.....#再搭配不健康的飲料蛋白質食物的食品安全 先來講講雞品安全議題好了台灣人年消費43萬公噸，以一般上市體重1.9公斤計算，台灣年消費量約為雞長這麼快，一定有打生長激素！？精氨酸生理生化作用：它在㆟類健康與疾病之角色林廷燦國仁醫院 內科部高雄聯合門診㆗心高雄醫科大學暨美和護理技術學院摘 要精氨酸是㆟體必需胺基酸之㆒種。自從㆒氧化氮觀念風行后，多年來㆒直是基礎暨臨床研究之焦點。吾㆟深知精氨酸不管在㆟體或動物實驗深具生物、生化以及新陳代謝過程扮演相當重要之角色，包括聚胺、肌酸酐、尿素氮以及㆒氧化氮之形成、精氨以及嘧啶合成。它除了參與細胞與組織蛋白質形成外，精氨酸更能影響荷爾蒙之釋放以及核 酸之形成。這些很重要的生物效應促使精氨酸本身、前身以及相關代謝產物形成各種不同代謝路徑之相互作用，以及器官之間之〝溝通橋樑。事實㆖，精氨酸參與不同但同時發生之路徑，包括代謝物之排泄、肌肉代謝、血管調控以及免疫系統功能以及神經傳導，包括相關之 RNA 合成，還有荷爾蒙調控之內在機制。 本篇論文著眼於胺基酸食物來源暨需求之介紹、轉運的路徑及過程以及身體各器官之如何形成及代謝，其機轉以及分子生物醫學眼光細絲剝繭的解析。精氨酸各種代謝路徑及產物；這些生命過程㆗不可或缺的物質，包括㆒氧化氮在內之基礎暨臨床研究，終將解開㆟類健康與疾病之間之生理、生化、病理奧秘。 關鍵詞：左旋精氨酸 ( L-arginine )蛋白質合成 ( Protein-synthesis )荷爾蒙釋放 ( Hormonal release )核

蛋白質之共價結構The Covalent Structure of Proteins  一級結構之差異尤其重要每一種蛋白質都有特定的胺基酸殘基個數與組成序列 蛋白質之功能決定於其胺基酸序列每一種蛋白質均具有獨特的立體構造，而此結構也決定了獨特的功能。每一種蛋白質也都具有獨特的胺基酸序列。  雖然蛋白質中有些區域的序列即使差異很大，都不會 影響其生物功能。但大多數蛋白質序列中，都具有對功能極為重要的區域，且這些序列具有高度保留性。全序列中扮演特定角色的部分在蛋白質之間差異甚大，它們負責決定序列與三級結構之間的關係，以及結構與功能間之關係。 數以百萬計之蛋白質其胺基酸序列已訂定

胜肽片段排序 先將蛋白質以非胰蛋白酶之另一種蛋白酶或化學試劑加以切割（如溴化氰CNBr僅會切割甲硫胺酸羧基端之肽鍵），以此第二種方法得到之胜肽片段也如同前述加以定序及分離。  兩種方法得到之胜肽片段均完成定序之後，將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何。進行兩種方法也有助於排除個別定序上的可能錯誤，如果第二種方法完全無法獲得任何與第一種方法具連續性重疊的序列，則必須嘗試第三、甚至第四種切割方法，以獲得必要的重疊序列。  圖3-27 顯示切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。首先決定出蛋白質樣品之胺基酸組成及其胺基端殘基。緊接著將可能有的雙硫鍵還原，以使定序有效進行。在此例中，蛋白質分子僅有兩個半胱胺酸殘基，因此只有一對可能之雙硫鍵形成位置。當多胜肽含有三個或以上的半胱胺酸殘基時，則必須考慮更多可能之組合方式產生雙硫鍵之位置。 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。