一般蛋白質電泳是由負極向正極移動。  圖3-19(b) 顯示電泳完成後，可利用如 Coomassie blue 等呈色劑（與蛋白質結合但不與膠體結合）加以處理，使蛋白質色帶呈色而能以肉眼觀察。每一個色帶均代表一種不同的蛋白質

 伴護蛋白(chaperonins)*扮演主動角色，如Hsp60會直接促進蛋白質的摺疊 其他蛋白- Protein disulfide isomerase (PDI)負責雙鍵的正確配對-eptide proyl cis-trans isomerase (PPI)負責脯胺酸參與肽鍵時的異構化反應 1. 與蛋白質摺疊缺失有關的疾病普昂疾病(the prion disease) - Prion (proteinaceous infectious only)- Prusiner因此獲得1997年諾貝爾生醫獎 纖維囊腫(cystic fibrosis)-Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)因發生胺基酸(F508)刪除突變，導致摺疊過程的中間產物無法自伴隨蛋白脫離， CFTR無法抵達其最終作用場所 肺氣腫(emphysema)- α1-Antitrypsin發生缺失，無法抑制彈力蛋白酶(elastase)，彈力蛋白受損

在序列比對過程中，我們會給予兩序列中精氨酸殘基相同的位置一個正值的分數（這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異），用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。  為了解決這個問題，電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙，即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式（圖3-30）。  事實上，如果引入足夠量的間隙，幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。  圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的精氨酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對，若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙，再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時，可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。

 PAGE (PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)  圖3-19(a) 顯示將不同樣品注入聚丙烯醯胺膠體上 方之樣品槽中，通以電流後蛋白質樣品將進入膠體中。一般蛋白質電泳是由負極向正極移動。  圖3-19(b) 顯示電泳完成後，可利用如 Coomassie blue 等呈色劑（與蛋白質結合但不與膠體結合）加以處理，使蛋白質色帶呈色而能以肉眼觀察。每一個色帶均代表一種不同的蛋白質（或蛋白質次單元）；小分子蛋白質在膠體中泳動之速度較大分子快，因此會出現於較接近膠體底部處。圖中所示為大腸桿菌核糖核酸聚合酶的純化，由左至右各行表示蛋白質經過各步驟純化後所得到的結果。如最右一行所示，最終純化的蛋白質含有四種次單元。 圖 3-19 電泳。 胺基酸一般用來概估蛋白質分子量與純度之電泳法會使用到清潔劑十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate；SDS）。  SDS 會與大多數蛋白質結合，且大約與蛋白質分子量成正比。

也開啟了胺基酸治療之新紀元。因此了解精氨酸之來龍去脈，將有助於生命奧秘之解答。㆓十㆒世紀分子生物醫學突飛猛進加㆖基因遺傳學之奧妙逐步解祕，終將開啟了㆟類另㆒扇窗。因此吾㆟更需了解胺基酸之作用生理，以期解開㆟類生存健康疾病之奧妙。 因此本文旨要探討：精胺酸生理生化作用暨基礎生物學。這包括：精胺酸在健康疾病所扮演之不同角色。本文分成㆘列段落。並將逐㆒介紹：㆒、胺基酸簡介㆓、精胺酸需求暨食物來源㆔、精胺酸於腸胃道運送㆕、精胺酸如何運送入肝細胞五、精胺酸合成與代謝 六、精胺酸與聚胺合成 七、精胺酸與肌酸酐形成八、精胺酸與嘧啶形成九、精胺酸與㆒氧化氮形成 十、精氨酸與荷爾蒙分泌十㆒、精胺酸副作用/作用十㆓、精胺酸在健康㆟< 疾病之角色(綜論) 希望國㆟對於胺基酸在㆟體內生理生化作用有所全盤了解。尤其是了解㆟類精胺酸之新陳代謝及來龍去脈能有所助益。

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，胺基酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的 -