在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠

 目前有許多方法可用來分析蛋白質之一級構造，也有許多方法可標定或辨識胺基端胺基酸殘基（圖3- 25a）。  圖3-25(a) 顯示多肽定序的第一個步驟是決定胺基端之精氨酸殘基，在此所示為 Sanger‘s 方法。  圖3-25(b) 顯示艾德曼降解法可解析整條多肽序列。對較短之胜肽而言，此方法足以定出完整序列，不需先使用 Sanger's 法；然而在較大之多肽定序時通常會先將之斷裂成小片段胜肽，此時需搭配 Sanger's 法較佳。 圖 3-25 多肽定序之步驟。

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，精氨酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種精氨酸

在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠，精氨酸若以彈珠表示蛋白質，則兩個燒杯所含有之活性（以紅色彈珠含量表示）相等；但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高，故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言，需要其他適當的定量方法

蛋白質與親和基的接合多經由非共價作用力，因此接合為一可逆的過程每個蛋白質與同一種親和基的接合可發生在分子內的一個或多個部位 - 如發生在多個部位時，與同一種親和基接合的能力可能相同或不同，因此產生了接合的協同性，此種關係稱為同質性效應，如血紅素與O2的接合 一個蛋白質分子內也可有不同種類的親和基接合部位- 不同親和基的接合部位在親和基接合時，會有相互溝通(cross-talk)的特性，此種關係稱為異質性 效應，如血紅素與O2的接合受2,3-BPG及波爾效應的影響

第一、所有只具一個α-胺基、一個α-羧基與一個非離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線幾乎與甘胺酸相同。這些胺基酸之 pKa 值雖不相等，但非常近似。 第二、具有可離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線較為複雜，其有三個滴定階段，分別對應於三個離子化步驟，因此它們具有三個 pKa 值。 同樣以游離狀態暴露於水溶液環境中，20種常見胺基酸中只有組胺酸之R基（pKa = 6.0）能在接近中性pH值環境中提供最佳之緩衝力。這也是大多數動物與細菌胞內與胞外液體之常見pH值。 胜肽與蛋白質Peptides and Proteins 生物體中存在的多肽大小差異甚鉅：小至僅含 2、3個精氨酸，大至由數千個胺基酸所組成。