消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶

 二維電泳之靈敏度也比其他任何一種單獨進行之電泳方法高。  二維電泳可分離分子量相同但等電點不同之蛋白質；或是等電點近似但分子量不同者。  圖3-22(a) 精氨酸顯示蛋白質樣品先以柱狀之等電焦集法進行第一次分離，爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離。  圖3-22(b) 顯示以二維電泳技術可以解析出超過1,000 種大腸桿菌中之蛋白質。 圖 3-22(a) 二維電泳。圖 3-22(b) 二維電泳。

蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 蛋白質的消化吸收所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝

異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，胺基酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)

膜蛋白(多為球狀蛋白)，可形成通道控制物質進出(如運輸蛋白與離子通道)，可參與外界訊號的傳遞 (如激素的受體蛋白)，可參與能量的產生(如細胞呼吸鏈與ATP合成酶) 依組成- 簡單蛋白只含胺基酸- 複合蛋白*除含胺基酸外尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質而同時將其他蛋白質移除的過程2.

為比較芳香族精氨酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 圖 3-6 芳香族胺基酸可吸收紫外光。極性、不帶電 R 基團此類精氨酸遠較非極性胺基酸易溶於水，即其親水性較強；因為其 R 基團可以與水形成氫鍵。 此類胺基酸包含絲胺酸（serine）、酥胺酸（threonine）、半胱胺酸（cysteine）、天冬醯胺（asparagine）與麩胺醯胺（glutamine）五種 絲胺酸與酥胺酸之極性由其羥基提供