酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度

 大多數蛋白質目前都以間接方法進行定序。然而若基因尚未取得時，胜肽片段之定序則是必要。  另外，雙硫鍵定位可以彌補 DNA 定序無法獲得的重要資訊。  事實上得知多肽中一小片段之胜肽序列也有助於對應基因之分離與定序。 胺基酸小胜肽或蛋白質可用化學方法合成 得到胜肽的方法有三種： (1) 從組織純化。此方法難度較高，尤其有些胜肽之含量極低 (2) 基因工程 (3) 直接以化學方法合成功能強大的技術開發，使得化學合成法成為最受歡迎的胜肽製備方法  除了商品化的應用，大分子蛋白質中局部特定胜肽片段的合成，也成為蛋白質結構與功能研究愈來愈重要的實驗工具。

有些胺基酸併入蛋白質後可經轉譯後修飾作用*加上其他官能基，此修飾作用與蛋白質的功能有關，如凝血因子與膠原蛋白等 蛋白質的大小-蛋白質分子量的範圍廣，如胰島素含51個胺基酸，細胞色素c含104個精氨酸，血紅素含574個 胺基酸，肌聯蛋白(titin)則含26,926個胺基酸特殊胺基酸- 轉譯後修飾作用 4. 蛋白質的分類依外觀形狀與溶解度- 球狀蛋白，擔任功能性角色，以酵素最為重要 - 纖維狀蛋白，擔任結構支撐或保護性角色，如皮膚、韌帶、軟骨等構造的膠原蛋白，蠶絲的絲蛋白與頭髮的角蛋白等

未經分離之蛋白質亦可被定量 如果純化對象是酵素，可取樣品溶液或組織萃取液進行催化活性分析。亦即當酵素存在下反應基質被轉換為產物之反應速率增加情形。  我們必須知道催化全反應之方程式、定量基質消失或 精氨酸產物生成之分析方法、酵素作用時是否需要輔因子如金屬離子或輔酶的參與、酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比。  活性（activity）是指溶液中的總酵素單位數  比活性（specific activity）則是每毫克總蛋白之酵素單位數  比活性可用以評估酵素純度，隨著純化步驟逐步提升，酵素完全純化後會達到最大恆定值（表3-5）。

以目前所使用的化學反應組合來說，最重要的限制在於每個化學循環的反應效率。我們可由計算不同長度的胜肽， 在每步驟產率為 96.0% 或 99.8%下所得之總產率（表3-8）來說明。任一步驟之反應不完全，將造成下一步驟不純物的產生（即較短之胜肽片段）。 表 3-8 胜肽合成各步驟產率對總產率之影響 許多新的胜肽聯結方法，可供將胜肽組合成大分子蛋白質。藉由這些方法，各種新型式的蛋白質（甚至包含一般在細胞蛋白質中不存在者）都可藉由化學官能基團的精確定位製造出來。這些新型式的蛋白質，有助於我們以新的方法測試酵素催化特性、創造具有新化學性質之蛋白質、以及可摺疊成特定結構之胜肽序列。 胺基酸序列可提供重要的生化資訊  蛋白質家族具有共同的序列與功能特徵，可以藉由胺基酸序列之間的相似性程度加以判斷歸類。

在與O2的接合上，肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形)，血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*，肌紅蛋白接O2的能力不受調節，血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮，為不接氧的形式(deoxy form)，對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆，精氨酸為接氧的形式(oxy form)，對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變