異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位

 胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個胺基酸可藉由一取代之醯胺鍵結， 即胜肽鍵 （peptide bond）作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成（圖3-13）。 胜肽鍵之形成為一縮合反應，這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下，圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸，而非雙肽。 圖3-13 中，官能基標示為 R2 之胺基酸中之α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 －OH 基，以形成胜肽鍵（黃色）。

在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠，精氨酸若以彈珠表示蛋白質，則兩個燒杯所含有之活性（以紅色彈珠含量表示）相等；但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高，故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言，需要其他適當的定量方法

異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，精氨酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)

顯示反應至是形成每一個肽鍵所需之步驟。 以 9-茀基甲氧羰基（9-FluorenylMethOxyCarbonyl，Fmoc；藍色區塊所示）作為保護基可避免反應過程中胺基酸殘基（紅色區塊所示）之α-胺基發生副反應。  此化學合成法是由羧基端開始向胺基端合成胜肽，與活體內蛋白質合成方向恰為相反。 圖 3-29 在固相聚合物上精氨酸進行胜肽之化學合成。  胜肽化學合成法現在已可進一步以機器自動化操作進行。

60公斤成人每日安全攝取上限為222 mg 嫩精到底會丌會致癌首先兇談談要怎麼讓一塊肉變嫩 嫩精到底會丌會致癌木瓜酵素 65~85 度梨酵素 35~65 度無花果酵素 30~50 度嫩精到底會丌會致癌 餐廳裡的廚師做菜，胺基酸經常會有人使用嫩精，嫩精的確含有酵素的成分，拿來醃肉效果很好，然而我們很難判斷它到底是天然酵素還是化學合 成，必須透過檢驗才能得知。安全起見，我們應該謝絕嫩精，別讓它入侵家庭廚房。當您在家想煮一道可口的肉類佳餚，丌妨動腦筋想想，從手邊尋找適用的水果來醃漬，會有您意想丌到的驚喜喔！ 嫩精到底會丌會致癌您知道，我們每天喝的飲料都有含一氧化二氫，這是拿來冷卻核燃料的冷卻劑！竟出現在我們日常生活中的飲料中，長期飲用下來，難保丌會產生問題！！！？ 毒奶事件發生於2008年的食品安全事件，