相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果

 蛋白質激酶A的活化 1. 細胞內蛋白質的新陳代謝(分解)蛋白質雖有驚人的特性，卻非“長生不老”，蛋白質隨著“年紀”的增長，會累積多種發生的化學反應而造成生物活性的喪失 - 如精氨酸支鏈的硫原子氧化，天門冬醯胺酸與麩醯胺酸的側鏈的去醯胺作用，碳的異構化作用，胺基與葡萄糖間非酵素的反應(最普遍)等 - 此類不正常或老化的蛋白質需持續被分解移除2. 細胞內特定蛋白質的含量是維持動態平衡的狀態 蛋白質持續地被製造與被分解

顯示牛胰島素(Bovine insulin)之精氨酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。  A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的  B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同 3-24 牛胰島素之精氨酸序列。  來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法，這也使得獲取胺基酸序列資料的方法更加多元性，而且這些資料對生化研究的諸多領域都非常重要。 短多肽可利用自動儀器進行定序

增加管柱長度將提高分離效果（即解析度增加）；但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果。 圖 3-17 管柱層析法。  個別蛋白質由於其性質之差異會以不同之速度通過層析管柱。精氨酸例如在陽離子交換層析法（cation exchange chromatography）中（圖3-18a），固相基質帶有負電荷基團。  此時樣品溶液中帶有淨正電荷之蛋白質通過基質之速度會遠較帶有淨負電荷之蛋白質慢，因為前者與基質間產生之交互作用延滯其通過速度。  兩種性質的蛋白質會分成兩個明顯的色帶，而蛋白質色帶在移動相中延展的情形會受到兩種因素影響：一是管柱造成性質差異的蛋白質分離的自然現象；二是擴散作用造成的色帶分散現象。  圖3-18(a) 顯示離子交換層析法利用蛋白質在特定 pH 值時之靜電荷差異進行分離。

此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每－後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒精氨酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現，也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62

Anfinsen等人獲得1972年諾貝爾化學獎 9. 蛋白質立體構造的摺疊Anfinsen等人的研究結果提出“All of the information necessary for folding the peptidechain into its “native” structure is contained in the amino acid sequence of the peptide” 蛋白質特有構形的形成* Levinthal’s paradox (1968年) - 假設蛋白質A含有100個精氨酸，若每一個胺基酸只有兩種可能的空間分佈情形，則此蛋白質的構形可有 2100個可能性，如測試每一種可能性需10-13秒，則 需4 × 109年才能達到特有構形，但生理狀況(in vivo)下蛋白質A卻只需約5秒即可摺疊成特有的構形 蛋白質摺疊的過程- 以overall energy minimum為準則*- 摺疊的驅動力(driving force)為亂度(entropy)