這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起

 也開啟了胺基酸治療之新紀元。因此了解精氨酸之來龍去脈，將有助於生命奧秘之解答。㆓十㆒世紀分子生物醫學突飛猛進加㆖基因遺傳學之奧妙逐步解祕，終將開啟了㆟類另㆒扇窗。因此吾㆟更需了解胺基酸之作用生理，以期解開㆟類生存健康疾病之奧妙。 因此本文旨要探討：精胺酸生理生化作用暨基礎生物學。這包括：精胺酸在健康疾病所扮演之不同角色。本文分成㆘列段落。並將逐㆒介紹：㆒、胺基酸簡介㆓、精胺酸需求暨食物來源㆔、精胺酸於腸胃道運送㆕、精胺酸如何運送入肝細胞五、精胺酸合成與代謝 六、精胺酸與聚胺合成 七、精胺酸與肌酸酐形成八、精胺酸與嘧啶形成九、精胺酸與㆒氧化氮形成 十、精氨酸與荷爾蒙分泌十㆒、精胺酸副作用/作用十㆓、精胺酸在健康㆟< 疾病之角色(綜論) 希望國㆟對於胺基酸在㆟體內生理生化作用有所全盤了解。尤其是了解㆟類精胺酸之新陳代謝及來龍去脈能有所助益。

固四指出在環狀序列中脯胺酸佃叫 ‵夭門冬醯胺(ASn)及酪胺酸(Tyr)出現之機率較高。約簡後的結果更突顯脯胺酸(Pm)之出現頻率。相對的 】甲硫胺酸(Met) ‵麩胺酸醯胺(G】n)及麩胺酸(G】u)在環狀序列中出現之頻 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物資訊在生物化學課程 中之應用 5 率最低。環狀序列內也可見到其他的半胱胺酸(Cys)與環外之半胱胺酸(Cys)形成雙硫鍵。造成環狀序列相互交錯的情況。 若自 23 個經過約簡之資科中去除產生交錯之序列】可得到 12個具有單ˊ環狀結構之胜狀口分析這 12 筆資料結果顯示(囝五)'單環內最常出現的胺基酸則為為賴胺酸(Lys)。脯胺酸(Pr0)二欠之。而蘇胺酸(Thr)與苯丙胺酸(Phe)出現之頻率相對提高。相反的 '卻完全不見組胺酸(…5)之出現。 圖六記錄了 23 個約簡後的環狀序列中 '在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)旁的位置對胺基酸之偏好0 圖中數據顯示，大部份產生交錯環狀序列之半胱胺酸(Cys)處在相鄰的位置〝 無論是否考慮環交錯﹐ 酪胺酸(Tyr)出現在形成雙硫鍵的半胱胺酸(Cys)旁之機率也很高。若僅考慮"單一"環狀序列 '則在半胱胺酸(Cys)旁見到脯胺酸(Pm)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)的機會明顯增加。相對的' 甲硫胺酸(Met)‵麩胺酸醯胺(Gln)及組胺酸(His)均不會出現在與半胱胺酸(Cys)接鄰的位置上。 五 ‵結語上述分析結果顯示，若不考慮半胱胺酸(Cys) ，胜狀中環狀序列內出現機率較大之胺基酸為脯胺酸(Pro)‵ 夭門冬醯胺(Asn)及酪胺酸(Tyr)。而出現在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)鄰位的胺基酸則具有相當明顯的保留度。此位豊偏好酪胺酸(Tyr)‵晡胺酸(Pro)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)。這些對胺基酸組成之偏好性似乎反應了在胜狀中形成雙硫鍵時 ' 結構輿功能上的一些特性。 必須指出的是'根據跖(或是23)個序列責料所做出的胺基酸偏好性分析】並不具有代表性，但卻多 多少少反應了總序列長度在 20 個殘基長度以下胜狀之某些特質。若要得到較完整之責訊'應按總序列長度逐步增加搜尋範圍。如此，不僅可以獲得吏具代表性的結果，也同時能觀察總序列長度對胺基酸偏好性之影響。以上之搜尋僅為使用蛋白質責料厙進行搜尋提供示範。此實作課程之設計，可使學員學習下列知識與技術: l. 認識胺基酸在小型蛋白質中扮演的角色。 Z﹒ 蛋白質資料庫之使用 。

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個精氨酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的胺基酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

γ-羧基麩胺酸（γ-carboxyglutamate）也是一種相當重要的特殊胺基酸，存在於凝血蛋白凝血原及其他會與鈣離子結合的蛋白質中；鎖鏈離胺素（desmosine）則是一種較為複雜的特殊胺基酸，它是由四個 Lys殘基所組成的衍生物，存在於一種纖維狀蛋白質－彈性蛋白中。 硒半胱胺酸（selenocysteine）則是一種特殊的類型，這種特殊胺基酸殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 當胺基酸溶於水時， 會以雙質子離子或兩性離子