經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量

  研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，胺基酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。

在與O2的接合上，肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形)，血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*，肌紅蛋白接O2的能力不受調節，血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮，為不接氧的形式(deoxy form)，對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆，精氨酸為接氧的形式(oxy form)，對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變

有些胺基酸併入蛋白質後可經轉譯後修飾作用*加上其他官能基，此修飾作用與蛋白質的功能有關，如凝血因子與膠原蛋白等 蛋白質的大小-蛋白質分子量的範圍廣，如胰島素含51個胺基酸，細胞色素c含104個精氨酸，血紅素含574個 胺基酸，肌聯蛋白(titin)則含26,926個胺基酸特殊胺基酸- 轉譯後修飾作用 4. 蛋白質的分類依外觀形狀與溶解度- 球狀蛋白，擔任功能性角色，以酵素最為重要 - 纖維狀蛋白，擔任結構支撐或保護性角色，如皮膚、韌帶、軟骨等構造的膠原蛋白，蠶絲的絲蛋白與頭髮的角蛋白等

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，胺基酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種胺基酸

(3) 結果雖與搜尋目的相吻合，但資料過於龐雜或稀少 ' 造成分析之困難。 步′躍六 調整或修正搜尋之條件， 重新搜尋 ， 直到獲得合理且適於分析之結果為止〝胺基酸本文範例按照上述條件進行搜尋之結果共計有 56 段胜肱符合搜尋條件肅此一總數對研判胺基酸組成趨勢分析而言顯然偏少。因此可逐步增加胜肱序列之長度以擴大搜尋範籌。為 便於說明，本文仍將針對這跖段胜肱進行結果分析 。