此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化

 胺基是一種絕佳的親核性反應基團，然而 －OH 基卻是一種很差的離去基且不容易被取代。在生理條件的 pH 值下，此反應不容易直接發生。 圖 3-13 縮合反應形成胜肽鍵。當只有幾個胺基酸連結時，其結構稱為寡肽（oligopeptide）。而當許多胺基酸連結時，其產物則稱為多肽（polypeptide）。  胜肽中位於左端具有游離胺基之精氨酸殘基稱為胺基端（amino-terminal）或 N-端殘基，而位於右端具有游離羧基的則稱為羧基端（carboxyl- terminal）或 C-端殘基。 圖3-14 為五肽（ Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu）。胜肽的命名是由胺基端殘基開始，一般位於左端。胜肽鍵以黃色表示，R 基團則為紅色。

當需要時會因一小段肽鏈被切除而具有活性 - 切除活化作用為一不可逆的調節方法3. 蛋白質的異位調節作用精氨酸此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化，此變化因四級結構中不同次單元的相互接觸而傳達到催化部位，因而改變催化部位的特性，使蛋白質的活性改變* - 以酵素為例，精氨酸較普遍的是改變酵素對受質的親和力，少數則是改變酵素的催化效率 4. 蛋白質的共價修飾作用肝糖代謝的調控為共價修飾作用的最佳例子

相同的胺基酸通常不適合用來區分關係相近的蛋白質，或者更重要的是，不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生，因此也被稱為 Blosum62。  另外也有基於彼此相同性達 50% 或 80% 的同源蛋白質序列區塊所產生的類似表格。

顯示一級結構為一連串精氨酸以肽鍵相聯結 所形成之序列，通常也包含雙硫鍵之形成。一級結構所產生之多肽鏈可進一步形成二級結構組成元件，如 α-螺旋。α-螺旋是一個摺疊完成的多肽三級結構中的一部份，而三級結構可能只是一個多次單元蛋白質完整四級結構中的一個次單元。在此以血紅蛋白為例。 圖 3-16 蛋白質結構的層級。 胺基酸可經由胜肽鍵共價聯結成胜肽與蛋白質。細胞中含有數以千計不同種類的蛋白質，每一種蛋白質都具有不同的生物功能。 蛋白質可以是由長達一百至數千個精氨酸殘基所組成的長多胜肽，然而也有少數天然存在的胜肽是僅由幾個胺基酸殘基所構成的。有些蛋白質是由數個非共價性聯結的多肽鏈（稱為次單元）所組成。簡單的蛋白質水解後僅會得到胺基酸，共軛蛋白質則含有額外的組成份如金屬或有機輔基。 一個蛋白質的胺基酸序列是它所特有的，稱為此蛋白質之一級結構。

蛋白酶（proteases）可催化鍵之水解切割，有些蛋白酶只切割連接在特定精氨酸殘基旁之肽鍵（表3-7），因此其切割產物之片段是可預測且具再現性的。另外也有幾種化學試劑可以切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵。 表 3-7 一些常見用以片段化多肽鏈方法之特性胜肽定序  每條由胰蛋白酶切割產生之胜肽片段均以艾德曼法 （Edman degradation）分別定序之