另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號

 運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 胺基酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

絕大多數的動物性蛋白質都屬於完全蛋白質除了……植物性蛋白質中，只有大豆類屬於完全蛋白質備註：還是有含量較少的精氨酸，如：甲硫胺酸必須胺基酸缺 離胺酸 離胺酸 色胺酸限制胺基酸 嬰幼兒時期的精胺酸嬰幼兒時期轉換精胺酸的能力較低落， 但精胺酸是代謝這些含氮廢物的重要胺基酸 所以嬰幼兒奶粉會添加精胺酸含氮廢物 嬰幼兒時期的精胺酸 蛋白質的消化吸收 丌有消化蛋白質的酵素，但可以把蛋白質食物咬碎，增加消化時的表面積，可以幫助後續酵素作用 蛋白質的消化吸收胃部具有胃酸和胃蛋白酶 胃酸會讓蛋白質變性，失去蛋白質的2、3級結構， 以利後續消化 胃蛋白酶會切特定位置的精氨酸 嬰兒具有凝乳酶 蛋白質的消化吸收

大多數蛋白質目前都以間接方法進行定序。然而若基因尚未取得時，胜肽片段之定序則是必要。  另外，雙硫鍵定位可以彌補 DNA 定序無法獲得的重要資訊。  事實上得知多肽中一小片段之胜肽序列也有助於對應基因之分離與定序。 精氨酸小胜肽或蛋白質可用化學方法合成 得到胜肽的方法有三種： (1) 從組織純化。此方法難度較高，尤其有些胜肽之含量極低 (2) 基因工程 (3) 直接以化學方法合成功能強大的技術開發，使得化學合成法成為最受歡迎的胜肽製備方法  除了商品化的應用，大分子蛋白質中局部特定胜肽片段的合成，也成為蛋白質結構與功能研究愈來愈重要的實驗工具。

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，精氨酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)