處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基,再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應,以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵
亞硝酸鹽丌是會胃癌嗎,為什麼香腸還要加? 變性肌紅蛋白脫氧肌紅蛋白亞硝酸鹽加熱肉是什麼顏色才正常亞硝酸鹽胺亞硝胺 肉是什麼顏色精氨酸才正常亞硝酸鹽胺亞硝胺肉是什麼顏色才正常 亞硝酸鹽胺亞硝胺 1. 胺的含量在肉中高嗎? 2. 只要是胺就會反應成亞硝胺嗎?3. 反應的量多嗎? 肉是什麼顏色才正常亞硝酸鹽胺亞硝胺
α次單元與β次單元的胺基酸結構雖非完全相同但極為類似,且其個別的立體構造也分別與肌紅蛋白類似*,顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下,O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線*,而O2和肌紅蛋白間的接合關係則呈現“雙曲線”型關係 - 血紅素的4個次單元與O2的接合具有正的協同作用,
胱胺酸殘基其中一側的肽鍵以艾德曼降解法打斷時,仍可能藉由其雙硫鍵聯結到另一條多肽上。雙硫鍵也會干擾多肽以化學或酵素方法切割的過程。兩種將雙硫鍵不可逆打斷的方法如圖3-26 所示。 圖 3-26 顯示為兩種常用的方法: 胺基酸以過氧甲酸 (performic acid)處理可將胱胺酸氧化成兩個磺基丙胺酸殘基;以二硫蘇糖醇(dithiothreitol)處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基,再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應,以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵。切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。
在序列比對過程中,我們會給予兩序列中胺基酸殘基相同的位置一個正值的分數(這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異),用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在,有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好,但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接,因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。 為了解決這個問題,電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙,即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式(圖3-30)。 事實上,如果引入足夠量的間隙,幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。 圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的胺基酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對,若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙,再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時,可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。
(lysine),它在其脂肪族支鏈末端ε位置帶有第二個一級胺基;精胺酸(arginine)具有一個帶正電的胍 基團;另外則是帶有咪唑基團之組胺酸 (histidine)。 帶負電(酸性)R 基團在 pH 7.0 時 R 基團帶有淨負電的兩個胺基酸為天冬胺酸(aspartate)與麩胺酸(glutamate),兩者均具有第二個羧基。 特殊精氨酸也具有重要功能 除了20種常見胺基酸之外,蛋白質序列中也可能含有由常見胺基酸殘基經化學修飾作用產生的特殊胺基酸殘基(圖3-8a);這些特殊胺基酸包括 4-羥基脯胺酸( 4-hydroxyproline ; 脯胺酸的衍生物) 與 5-羥基離胺酸(5-hydroxylysine;離胺酸的衍生物),前者出現於植物細胞壁蛋白質中,兩者也都存在於膠原蛋白(一種結締組織之纖維狀蛋白質)中。 6-N-甲基離胺酸(6-N-Methyllysine)是肌球蛋白(肌肉組織的收縮蛋白)的組成份之一
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