若每一個胺基酸只有兩種可能的空間分佈情形，則此蛋白質的構形可有 2100個可能性，如測試每一種可能性需10-13秒，則 需4 × 109年才能達到特有構形，但生理狀況(in vivo)下蛋白質A卻只需約5秒

 純化蛋白質的用途 純化所得的蛋白質組成均一，可用於進行活性分析的生理生化研究、析出晶體的結構研究、工業上固定化酵素的應用等 3. 蛋白質分離與純化的原理分離的原理 -可利用蛋白質的分子量大小、帶電特性、胺基酸溶解度或蛋白質與特定物質間的吸附作用等 利用分子量大小的方法- 透析*- 超過濾*- 分子篩或膠體過濾管柱層析* 超過濾(ultrafiltration) 透析(dialysis) 分子篩(molecular sieve)或膠體過濾(gel filtration)管柱層析(column chromatography) 利用帶電特性的方法- 離子交換管柱層析法*- 等電點焦集*在特定pH值時，蛋白質所帶的正、負電荷相等， 蛋白質分子的淨電荷為零，在電場中不移動，此pH值稱為等電點(pI)- 電泳SDS-PAGE (SDS-polyacrylamide gelelectrophoresis)*二維電泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2D電泳)*毛細管電泳 離子交換(ion exchange)管柱層析

半生期較短的蛋白質通常分子量較大，具有酸性pI值，在細胞的新陳代謝中擔任關鍵的調節角色*，且在試管內對熱或蛋白酶的實驗處理較為敏感 近年的研究發現蛋白質N端的胺基酸種類及特定序列(PEST)的數目與蛋白質的半生期有密切關係 - N端的胺基酸種類，穩定者(半生期>20小時)為 Met、Ser、Gly、Ala、Thr與Val，不穩定者(半生期7~30分鐘)為Arg、Lys、Asp、Leu與 Phe，高度不穩定者(半生期2~3分鐘)為Ile、Glu、 Pro、Tyr與Gln - 蛋白質的PEST (Pro、Glu、Ser、Thr)序列出現次數愈多，其半生期愈短 哺乳類細胞內蛋白質的半生期4.

Anfinsen等人獲得1972年諾貝爾化學獎 9. 蛋白質立體構造的摺疊Anfinsen等人的研究結果提出“All of the information necessary for folding the peptidechain into its “native” structure is contained in the amino acid sequence of the peptide” 蛋白質特有構形的形成* Levinthal’s paradox (1968年) - 假設蛋白質A含有100個精氨酸，若每一個胺基酸只有兩種可能的空間分佈情形，則此蛋白質的構形可有 2100個可能性，如測試每一種可能性需10-13秒，則 需4 × 109年才能達到特有構形，但生理狀況(in vivo)下蛋白質A卻只需約5秒即可摺疊成特有的構形 蛋白質摺疊的過程- 以overall energy minimum為準則*- 摺疊的驅動力(driving force)為亂度(entropy)

絲纖維蛋白富含甘胺酸與甲胺酸(Ala)，且每兩個胺基酸就有一個甘胺酸出現纖維狀蛋白因具有特殊的一級結構(特定的精氨酸組成與排列)而形成特殊構造，再次驗證Anfinsen等人對蛋白質結構的形成與結構功能關係的論點 1. 蛋白質的構形變化蛋白質分子為dynamic分子以球狀蛋白為例- 分子的振動，如精氨酸側鏈的擺動*等，變化微小，有如“breathe”般 - 構形的變化(conformational change)*，變化較顯著，與蛋白質的活性或功能有關 2. 蛋白質構形變化的例子酵素與受質，血紅素與O2與肌肉收縮時肌凝蛋白與肌動蛋白(Ca+2的角色)

蛋白質的持續分解除了是一般的新陳代謝外，也可用來移除外來的蛋白質及對環境變化的調適(如因應養份不足與不同發育階段的需求等) 3. 影響蛋白質分解速率的因子蛋白質分解(水解)的過程需要能量，具有一級反應的動力特性，且被分解的蛋白質分子是隨機選取 正常細胞內不同的蛋白質有不同的分解速率胺基酸- 蛋白質的半生期(half-life)較短者，細胞內分解的速率較快