完全水解後所得之胺基酸組成，兩者性質差異甚大，其胺基酸組成之差異也很顯著。 兩個蛋白質之胺基酸組成部分蛋白質含有胺基酸以外之化學基團許多蛋白質，如核糖核酸酶 A 與胰凝乳蛋白酶

 蛋白質激酶A的活化 1. 細胞內蛋白質的新陳代謝(分解)蛋白質雖有驚人的特性，卻非“長生不老”，蛋白質隨著“年紀”的增長，會累積多種發生的化學反應而造成生物活性的喪失 - 如精氨酸支鏈的硫原子氧化，天門冬醯胺酸與麩醯胺酸的側鏈的去醯胺作用，碳的異構化作用，胺基與葡萄糖間非酵素的反應(最普遍)等 - 此類不正常或老化的蛋白質需持續被分解移除2. 細胞內特定蛋白質的含量是維持動態平衡的狀態 蛋白質持續地被製造與被分解

在此情況下，個別多肽鏈不管相同與否都不會被視為次單元，一般只當它是整個蛋白質結構中的一條鏈而已。 每種多肽均具特有之胺基酸組成將胜肽或蛋白質進行酸水解將生成游離 α-胺基酸之混合物。當完全水解時，每種蛋白質分別會產生特定比例之含有不同胺基酸之混合物。 所列為將牛細胞色素 c (Bovine cytochrome c)與胰凝乳蛋白酶原(Bovine chymotrypsinogen)（消化道酵素胰凝乳蛋白酶之不活化前驅物）完全水解後所得之胺基酸組成，兩者性質差異甚大，其胺基酸組成之差異也很顯著。 兩個蛋白質之胺基酸組成部分蛋白質含有胺基酸以外之化學基團許多蛋白質，如核糖核酸酶 A 與胰凝乳蛋白酶原

脯胺酸（proline）的脂肪族支鏈為特殊的環狀構造，其二級胺（亞胺）基團被固定在一個極為緊緻的構形中，因此含有脯胺酸的多區域其結構彈性會大幅降低。 芳香族 R 基團此類胺基酸包含苯丙胺酸（phenylalanine）、酪胺酸（tyrosine）與色胺酸（tryptophan）三種 此芳香族支鏈是相對較非極性的（疏水性的），三者均能參與疏水性交互作用。 色胺酸與精氨酸（苯丙胺酸則較差）會吸收紫外光 （圖3-6），這也是蛋白質在波長 280 nm 附近會有強吸光之成因。

出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的胺基酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，胺基酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的 -