來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法

 在每一個純化步驟之後，酵素之活性（以酵素單位表示）與總蛋白質含量均會被獨立分析，兩者之比值即為比活性。  活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。  兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠，胺基酸若以彈珠表示蛋白質，則兩個燒杯所含有之活性（以紅色彈珠含量表示）相等；但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高，故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言，需要其他適當的定量方法

目前已知此28個胺基酸和細胞色素c的功能有密切的關係，只要任一個胺基酸被其他種類的 胺基酸取代時皆會影響細胞色素c的功能當比較不同物種的細胞色素c的精氨酸序列時，發現不同物種間的序列差異程度與其親緣關係有一定的比例關係*- 如人的細胞色素c胺基酸序列與黑猩猩的完全相同， 與其他哺乳類有10個胺基酸的差異，與爬蟲類有14個差異，與魚類、軟體動物、昆蟲與酵母或高等植物則分別有18個、29個、31個與40個以上的差異 - 分析細胞色素c的胺基酸序列差異所建構的“演化樹”(phylogenetic tree, 系統發生樹)與使用傳統方法所建立的演化關係極為符合

圖3-24 顯示牛胰島素(Bovine insulin)之胺基酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。  A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的  B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同 3-24 牛胰島素之胺基酸序列。  來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法，這也使得獲取胺基酸序列資料的方法更加多元性，而且這些資料對生化研究的諸多領域都非常重要。 短多肽可利用自動儀器進行定序

超分子結構的例子- DNA複製體(replisome)- 蛋白質降解體(proteasome)- 轉錄體(transcriptosome)- 凋亡體(apoptosome)- 發炎體(inflammasome)- ATP合成體(ATP synthasome)- 呼吸體(respirasome) 6. 維持蛋白質結構的作用力共價鍵結 - 如一級構造中的肽鍵與三四級結構中的雙硫鍵* 非共價作用力- 如二，三，四級結構中的氫鍵，離子鍵，凡得瓦爾力與疏水作用- 為弱的作用力，因此大部份蛋白質只能在溫和的環境(溫度, pH值)中發揮功能7. 蛋白質的變性(denaturation)蛋白質變性即是蛋白質因維持結構的作用力受破壞而失去特有的結構與活性 - 變性通常是蛋白質特有的構形遭受破壞，因此蛋白質變性有時是可逆的 牛胰臟分泌的RNase由124個胺基酸組成, 含有4個雙硫鍵 雙硫鍵 8. 蛋白質結構與功能的密切關係是由Anfinsen等人以核糖核酸水解酶(RNase)所進行的一系列實驗證明 RNase*含有124個胺基酸，有4個雙硫鍵 - 當以還原劑及尿素處理RNase*時，雙硫鍵被還原，非共價作用力被破壞，RNase發生“變性” ，喪失水解RNA的活性

胺基是一種絕佳的親核性反應基團，然而 －OH 基卻是一種很差的離去基且不容易被取代。在生理條件的 pH 值下，此反應不容易直接發生。 圖 3-13 縮合反應形成胜肽鍵。當只有幾個胺基酸連結時，其結構稱為寡肽（oligopeptide）。而當許多胺基酸連結時，其產物則稱為多肽（polypeptide）。  胜肽中位於左端具有游離胺基之胺基酸殘基稱為胺基端（amino-terminal）或 N-端殘基，而位於右端具有游離羧基的則稱為羧基端（carboxyl- terminal）或 C-端殘基。 圖3-14 為五肽（ Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu）。胜肽的命名是由胺基端殘基開始，一般位於左端。胜肽鍵以黃色表示，R 基團則為紅色。