雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現，但由其 pKa 值（詳見表 3-1）可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸

 在與O2的接合上，肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形)，血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*，肌紅蛋白接O2的能力不受調節，血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮，為不接氧的形式(deoxy form)，對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆，精氨酸為接氧的形式(oxy form)，對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變

 圖3-21 顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。  先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體，胺基酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽，通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動；當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點  將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳（two-dimensional electrophoresis）。  此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度（圖3-22）。

蛋白質序列可供解讀地球上生命的歷史  演化資訊的複雜性，會以任何可能的方式儲存於蛋白質序列之中。  以一種特定蛋白質而言，對其活性重要的胺基酸殘基 會隨著演化時間保留下來，而較不重要的胺基酸殘基就有可能隨時間改變（即可能被其他胺基酸所取代），這些發生變化的殘基可以提供追蹤演化的重要資訊。  胺基酸的取代並非總是隨機的。在某些蛋白質的一級結構裡，為了保持蛋白質的正常功能，僅能容許特定胺基酸的取代。而有些蛋白質的胺基酸變異性會比其他蛋白質來得高。  基於上述及其他原因，蛋白質彼此之間的演化速率會有差異性。

胺基酸可由其 R 基團加以分類 常見20種胺基酸的結構如圖3-5 所示，其部分性質則列於表3-1。 圖3-5 中結構式表示在 pH 7.0 時各種精氨酸之主要離子化狀態；未上色者為各種胺基酸結構相同的部分，紅色區塊則表示 R 基團。雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現，但由其 pKa 值（詳見表 3-1）可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸（alanine）、纈胺酸（valine）、白胺酸（leucine）與異白胺酸（isoleucine）的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構 甘胺酸（glycine）為構造最簡單的胺基酸，雖然被劃分為非極性精氨酸，但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。 甲硫胺酸（methionine）是胺基酸中兩個具有硫者之一，其支鏈為非極性的硫醚基團。

個別蛋白質可經由胺基酸序列比對其與某一特定蛋白質家族之相似性。屬於同一個蛋白質家族的成員其序列通常至少有 25% 以上完全相同，且這些蛋白質至少有一些共同的結構或功能特徵。  有些特定的胺基酸序列可作為決定細胞定位、化學修飾或蛋白質半衰期的重要訊息。特殊的訊息序列，通常位於蛋白質的胺基端，可用以決定蛋白質的運送目標：包括送出細胞、送入細胞核、送至細胞表面、送至細胞質、及送至其他不同的細胞。  另有一些序列可以作為輔基聯結的位置，如醣蛋白中之醣基或脂蛋白中之脂肪鏈等。這些訊息有些已經研究得非常透徹，因此在新發現的蛋白質中如能辨識出這些特殊的序列就能加以定位。 總結 蛋白質功能之差異來自於胺基酸組成與序列的差異。對一些特定蛋白質而言，序列上的部分差異對其結構無甚影響。