使用體外肝細胞增生養殖或是肝漿質液膜小泡來作實驗。對於㆗性、陽性、陰性胺基酸運送各有不同的運送系統。雖然目前各種機轉運送並非㆒概明瞭，但它㆒定牽涉到單獨細胞膜㆒連結運送蛋白質

 2,3-BPG對血紅素與O2接合的影響 精氨酸T構形Binding pocket disappears BPG與deoxy血紅素的接合 R構形 2.與血紅素相關的疾病鐮形細胞貧血症(sickle-cell anemia)*- 此病症為一“molecular disease”，由Pauling於 1949年提出的 - Sickle-cell hemoglobin (HbS)分子，其β次單元的 Glu6(側鏈帶負電)因突變置換為Val6 (側鏈為疏水) 地中海型貧血症(thalassemias)- α-Thalassemias (甲型, β4或γ4)，其α次單元有缺失 - β-Thalassemias (乙型)，其β次單元有缺失

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

大多數研究皆利用肝細胞作為觀察對象。使用體外肝細胞增生養殖或是肝漿質液膜小泡來作實驗。對於㆗性、陽性、陰性胺基酸運送各有不同的運送系統。雖然目前各種機轉運送並非㆒概明瞭，但它㆒定牽涉到單獨細胞膜㆒連結運送蛋白質，此種機轉有潛能去控制並規範組織胺基酸的利用並且調整各器官胺基酸的出入量。 精胺酸是由陽離子系統，Y+所運送。它是鈉離子非依賴型以及 PH 值不敏感 21。此系統活性通常非常低 21-23。肝細胞內精胺酸濃度大約僅有 5uM，相對的血漿 ㆗濃度為 50 至 100uM24。因此，這顯示精胺酸進入肝細胞是速率限制步驟，尤其是胺基酸肝內代謝。也因此肝細胞精胺酸低活性運送系統，可使精胺酸優先進入其他組織或細胞，避免肝臟代謝 25。特別㆒提的是：惡性肝癌細胞，其 Y+運送系統活性較為活躍，此種現象之臨床意義仍不明瞭。 究竟是何種因子規範胺基酸進入細胞膜目前較不為㆟知。目前醫界已經證實㆗性胺基酸是經由系統 A 運送。它的活性，㆒但胺基酸缺乏就會增加。

胺基酸可由其 R 基團加以分類 常見20種胺基酸的結構如圖3-5 所示，其部分性質則列於表3-1。 圖3-5 中結構式表示在 pH 7.0 時各種精氨酸之主要離子化狀態；未上色者為各種胺基酸結構相同的部分，紅色區塊則表示 R 基團。雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現，但由其 pKa 值（詳見表 3-1）可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸（alanine）、纈胺酸（valine）、白胺酸（leucine）與異白胺酸（isoleucine）的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構 甘胺酸（glycine）為構造最簡單的胺基酸，雖然被劃分為非極性精氨酸，但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。 甲硫胺酸（methionine）是胺基酸中兩個具有硫者之一，其支鏈為非極性的硫醚基團。

血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein)，具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”)，Stereos (希臘文意為“shape”) - 胺基酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位)，與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位，如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑，另尚有活化劑