經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子

 以及胰島素、升糖素皆可誘發且增加系統 A 活性，而惡性細胞轉移時，亦可使系統 A 活性增強 26-28。 怕西堤指陳，使用老鼠肝漿細胞囊泡作實驗。他發現腫瘤壞死因子 ( Tumor Necrosis Factor, TNF ) 可刺激胺基酸運送系統。使用 TNF 注射老鼠刺激精胺酸運送作用可達 2 小時；在 24 小時內恢復到先前狀態。最近單獨使用豬的肺功能內皮細胞來評估精胺酸運送系統。最主要的仍為 Y+運送者，另外鈉依賴型攜帶者 ( B0+ ) 已全然知曉並被定位 29。最初研究精胺酸轉送系統發現內毒素 ( endotoxin ) 可增加鈉依賴型及非依賴型精胺酸運送。此種機轉需要核醣核酸( RNA ) 及蛋白質合成。這意味著轉送蛋白質本身或其他規範性之蛋白質之合成 增加 30。進階研究已指陳：透過細胞膜精胺酸吸收之刺激是藉由內毒素來引導。事實㆖它( 內毒素 )是藉由 IL1 ( 白血球間質 1 ) 和 TNF 來定位 31。 五、精氨酸合成與代謝1. 肝臟精氨酸之代謝氨素是從胺基酸核 酸以及尿素代謝物質崩解產物。除此之外，在腸道㆗之尿素是由細菌尿素酉每分解，每㆝產生 4 克氨素 31,33。維持氨素解毒作用最主要之代謝路徑為尿素循環，它主要從肝臟清除。尿素循環在精氨酸之代謝也扮演著相當重要的角色，如圖㆒所示。因此在末梢循環的氨量維持著低水平 ( 約在 0.02至 0.03mM ) 而門脈循環較高為 0.26mM，最高是肝組織本身高達 0.71mM。 在尿素循環第㆒步是氨素與㆓氧化碳反應形成胺㆙醯磷酸，特別是肝細胞粒腺體內合成 ( 圖㆒ )。

 研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，胺基酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。

二維電泳之靈敏度也比其他任何一種單獨進行之電泳方法高。  二維電泳可分離分子量相同但等電點不同之蛋白質；或是等電點近似但分子量不同者。  圖3-22(a) 精氨酸顯示蛋白質樣品先以柱狀之等電焦集法進行第一次分離，爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離。  圖3-22(b) 顯示以二維電泳技術可以解析出超過1,000 種大腸桿菌中之蛋白質。 圖 3-22(a) 二維電泳。圖 3-22(b) 二維電泳。

SWISS﹣PROT 資料厙中可針對關鍵字‵基因‵註解ˋ序列長度ˋ 分子量‵特徵等條件進行多功能之搜尋。各類搜尋條件之簡要說明列於表二。 本文範例中搜尋條件之輸入如下 F tKey‥ disulfideSeqLength 二3:20此輸入表示︰搜尋責料厙中總序列長度在 20 個胺基酸以下(介於3 至20 個胺基酸)且具 有雙硫鍵特徵之胜狀。步驟四 開始搜尋 °步′彌五 針對搜尋之成果進行初步研判 。 初步搜尋之結可能產生下列幾種誤差︰ (1)無法得到任合結果 。 表示責料厙中沒有任何蛋白質符合搜尋之條件 。 4 朝陽學報第六期(2) 雖有結果產生 '卻不符合搜尋之方向。

此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每－後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒胺基酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現，也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62。