漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後

 γ-羧基麩胺酸（γ-carboxyglutamate）也是一種相當重要的特殊胺基酸，存在於凝血蛋白凝血原及其他會與鈣離子結合的蛋白質中；鎖鏈離胺素（desmosine）則是一種較為複雜的特殊胺基酸，它是由四個 Lys殘基所組成的衍生物，存在於一種纖維狀蛋白質－彈性蛋白中。 硒半胱胺酸（selenocysteine）則是一種特殊的類型，這種特殊精氨酸殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 當胺基酸溶於水時， 會以雙質子離子或兩性離子

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，精氨酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的

α次單元與β次單元的精氨酸結構雖非完全相同但極為類似，且其個別的立體構造也分別與肌紅蛋白類似*，顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下，O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線*，而O2和肌紅蛋白間的接合關係則呈現“雙曲線”型關係 - 血紅素的4個次單元與O2的接合具有正的協同作用，

此類研究衍生出利用分析特定蛋白質的精氨酸序列以建構演化關係的“分子演化學” 由分析細胞色素c建構的演化樹 1. 蛋白質表現生物功能時需與其它分子接合，此接合通常是緊密、專一、且會形成複合體，如調控基因表現的核酸蛋白或細胞辨識的醣蛋白與細胞膜上的受體蛋白或運輸蛋白等 此接合雖然與細胞的繁殖、生長與發育等不同的生理作用有關，但蛋白質與其它分子間的交互作用與專一辨識過程均十分相似 - 親和基(ligand)是與特定蛋白質產生專一性接合的分子，如酵素的受質、產物、輔因子、阻害劑或 活化劑，甚至運輸蛋白所輸送的物質等 2. 親和基的接合作用蛋白質與其親和基的接合通常具有專一性，此專一性來自於兩者構造的互補特性與兩者接合後可產生新的安定作用力